Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3) :: Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ

Главная Ex Libris Книги Журналы Статьи Серии Каталог Wanted Загрузка ХудЛит Справка Поиск по индексам Поиск Форум

Авторизация

Поиск по указателям

Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)

Обсудите книгу на научном форуме

Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter

Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.

Язык:

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID

Предметный указатель

Сахароза, гидролиз      251
Сахароза, образование      317
Сахарозосинтаза      (2.4.1.13) 317 799
Сахарозофосфорилаза      (2.4.1.7) 317 353—354 427 432 434 786
Свет ультрафиолетовый, влияние на биохимические системы      945
Свет циркулярно поляризованный, влияние на фотохимические реакции      945
Свет, вспышка для инициации реакции      264
Свет, диссоциация соединения гем —СО      696 707 709
Свинец, очистка ферментов с помощью солей      75
Свободная энергия гидролиза      623
Свободная энергия образования и распада комплекса ES      241—242
Свободная энергия процесса денатурации      236—238
Свободная энергия процесса инактивации      236—238
Свободная энергия, изменение при ферментативных реакциях      241—242
Свободные радикалы      411—412 729
Секреторные гранулы      891
Секреция, требуемая для нее энергия      887
Семихиноны      411 680—684
Сера, гранулы в клетках      891
Серии, реакция с DFP      403 440—442
Серил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.11) 787
Серин-ацетилтрансфераза      (2.3.1.30) 798
Сериновая эндопептидаза      (3.4.21.16) 128
Сериновые протеиназы      (3.4.21) 324 440—447 915
Сефадекс, применение      66—67 74 75—76
Сефароза, использование для хроматографии      66
Сиалилтрансфераза      (2.4.99.1) 317
Сигмоидные кривые (S-образные)      171
Сигналы старта и терминации синтеза РНК      830—832 852 862
Сиитетазные реакции, механизм      817—818
Силы, действующие при взаимодействии фермента с субстратом      386 398
Симметрические двухосновные кислоты, ионизация      202—207
Симметрические молекулы, стереоспецифичность      340—344
Синтаза полуальдегида тартроновой кислоты      (4.1.1.47) 796
Синтазы      325 722
Синтазы, отличие от синтетаз      307—308 325
Синтетазы (лигазы)      (6) 293—294 308—309 329 469—480
Синтетазы жирных кислот      774
Синтетазы, колориметрический метод определения      43
Синтетазы, специфичность      335
Синтетазы, участие в биосинтезе      714 715 722 818 883—885
Система глиоксалазная      321 687
Система ферментов гликолиза      321 687
Сквален-монооксигеназа (2,3-эпоксидирующая)      (1.14.99.7) 779
Скорость реакции максимальная в теории Михаэлиса      94—95
Скорость реакции максимальная, влияние температуры      246—257
Скорость реакции максимальная, графическое определение      98—104
Скорость реакции на лимитирующей стадии, влияние на нее рН      231—232
Скорость реакции начальная, значение определения      22—24 89—91
Скорость реакции относительная, определение      97—98
Скорость реакции, измерение      22—27
Скэтчарда график      179
Смешанный тип ингибирования      482 491—493 497—501 503 506—507
Смолы ионообменные, разделение ферментов      63—67
Согласованные кооперативные эффекты      615—617
Сокращения для названий субстратов      300
Сокращения для названий ферментов      299—309
Солевые растворы, растворимость в них белков      59—61
Соли, фракционирование ферментов      58—61
Соответствие между ферментом и субстратом, индуцированное      344—347 399—400 542—543 767
Сорбиновая кислота как субстрат      39
Спарсомицин      871
Спектиномицин      871
Спектр поглощения CoA      721—722
Спектр поглощения NAD и NADH      666—667
Спектр поглощения NAD и NADH, изменение при их соединении с ферментом      178
Спектр поглощения липоата      685
Спектр поглощения пиридоксальфосфата      719
Спектр поглощения производных тетрагидрофолата      725
Спектр поглощения убихинона      691
Спектр поглощения флавиннуклеотидов      678
Спектр поглощения цитохромов      696—699 708
Спектрофотометр      36—37
Спектрофотометрические методы      36—39
Спектрофотометрические методы изучения механизма ферментативных реакций      404
Спектрофотометрические методы определения белка      50
Спектрофотометрические методы, их ограничения      88
Сперма      918
Специфичность ферментов двойственная      334—336
Специфичность ферментов, анализ методов исследования      45 331—335
Специфичность ферментов, биологическое значение      330 818—819
Специфичность ферментов, ее природа      330—386 398—399
Специфичность ферментов, трудности изучения      331—332
Специфичность флавопротеидов      677—681
Спиральная структура цепи молекулы белка      735 750—751 756 759 762 767
Спиральная структура цепи молекулы нуклеиновой кислоты      817
Спирт, инактивация ферментов      27
Спирт, фракционирование ферментов      27 57
Список обозначений и сокращений      955—960
Сравнительная биохимия ферментов      904—928
Сродство фермента и ингибитора      34—35 335—338
Сродство фермента и кофермента, определение      130—133
Сродство фермента и субстрата      34 97—104 130—133
Стабилизация ферментов кофакторами      662
Стабилизация ферментов солями      29
Стабилизация ферментов субстратами      56
Стабильность ферментов в клетках      813
Старение, модификация ферментов      927—928
Статистические методы определения       104
Стеклянный электрод      41
Стереоспецифичность ферментов      33 344 377—382 462 667
Стероид- $\Delta$ -изокераза      (5.3.3.1) 468 779 184
Стероиды, синтез      318
СТР-синтетаза      (6.3.4.2) 602—603 608 796
Стрептококковая протеиназа      (3.4.22.10) 132
Стрептомицин      871
Структура ферментов      732—801
Структура ферментов первичная, вторичная, третичная и четвертичная      735—736 738—773
Субклеточные частицы, как источники ферментов      51—52
Субклеточные частицы,состав      895—898
Субклеточные частицы,фракционирование      894—897
Субмитохондриальные частицы      895
Субстрат, связывающие группы      398—399 761 763
Субстратная константа, ее зависимость от рН      35 94—97 221—227
Субстраты и их аналоги      22 403
Субстраты концентрация, влияние на скорость      192—199
Субстраты нерастворимые      121—122
Субстраты определение понятия      19
Субстраты связывание с ингибиторами      174—184 514—515 656—657
Субстраты стабилизация фермента      239—231
Субстраты торможение активности фермента их избытком      184—197
Субстраты элюция с их помощью      65
Субстраты, ионизация      201 333
Субстраты, как активаторы фермента      197—199
Субтилизин      (3.4.21.14) 441 457 734 737 743 750 754—755 915 127
Субъединицы, агрегация в присутствии кофакторов      662—663 676 718
Субъединицы, активация при ассоциации      86—87
Субъединицы, в ферментах      670—671 735—736 770—801
Субъединицы, молекулярные массы      738—739 776—801
Субъединицы, расположение      670—671
Сукцинатдегидрогеназа      (1.3.99.1) 46 681—682 787 906
Сукцинатдегидрогеназа в метаболических системах      311
Сукцинатдегидрогеназа ее ингибирование      482—483
Сукцинатоксидазная система      897 900
Сукцинил-CoA — синтетаза ( (образующая GDP)      (6.2.1.4) 784
Сукцинил-CoA-синтетаза ( (образующая ADP)      (6.2.1.5) 474 791
Сукцинилгидролипоат, образование      686 888
Сукцинилирование      768
Сульфат — аденилилтрансфераза      (2.7.7.4) 320 730 800
Сульфат — аденилилтрансфераза (ADP)      (2.7.7.5) 320 730
Сульфид- и сульфотрансферазы      (2.8) 320 730
Сульфитоксидаза      (1.8.3.1) 897
Сульфитредуктаза (NADPH)      (1.8.1.2) 801
Табун      441
Тартратдегидратаза      (4.2.1.32) 792
Температура, влияние на константу Михаэлиса      246 248
Температура, влияние на константу скорости реакции      235—258
Температура, влияние на максимальную скорость      248—249
Температура, влияние на образование и распад комплекса ES      241—246 253—256
Температура, влияние на состояние ионизации групп фермента      233—234 259—260

Температура, влияние на состояние ионизации компонентов ферментных систем      249—251
Температура, влияние на спектр поглощения      694
Температура, влияние на ферментативные реакции      235—258
Температура, инактивации      238—241
Температура, образования комплекса ES      241—242 248—249
Температурный коэффициент денатурации      235—239
Температурный коэффициент ферментативных реакций      246—251
Температурный оптимум ферментативных реакций      236
Температурный скачок, метод      282 619—620
Теорелла—Чанса механизм      139 142—144
Тепловая денатурация      238—241
Тепловая денатурация инактивация ферментов      236—242
Тепловая денатурация обратимая      56 239
Тепловая денатурация температурный коэффициент      237—238
Тепловая денатурация фракционирование ферментов      56 237
Тепловая денатурация, стабилизирующий эффект субстрата      56 239
Теплота активации процесса денатурации      238—241
Теплота активации процесса денатурации энтропия      238 257—258
Теплота активации процесса денатурации. свободная энергия      238
Теплота инактивации ферментов      236—242
Теплота ионизации групп в белках      233—234 259—260
Теплота ионизации компонентов ферментных систем      249—251
Термодинамические величины, взаимосвязь между ними      247—248
Термодинамические величины, определение      256—258
Термодинамические параметры инактивации ферментов      236—241
Термодинамические параметры ферментативных реакций      241—258
Термостабильность ферментов      56 237
Терпеноиды и их синтез      317—318
Тесты на активность фермента      36—44 46
Тетрагидроксиптеридин-циклоизомераза      (5.5.1.3) 329
Тетрагидроптеридиновые кофакторы      710 712—713
Тетрагидроптероилглутамат — метилтрансфераза      (2.1.1.13) 729
Тетрагидроптероилтриглутамат — метилтрансфераза      (2.1.1.14) 60
Тетрагидрофолат      314 724—727
Тетрагидрофолатдегидрогеназа      (1.5.1.3) 725 777
Тиаминаза      (3.5.99.2) 150
Тиаминдифосфат и его действие      325 686
Тиаминдифосфат, структура и свойства      730—731
Тизелиуса аппарат для электрофореза      67—68
Тилакоиды, мембраны      903
Тимидинкиназа      (2.7.1.21) 781
Тимидинфосфорилаза      (2.4.2.4) 908
Тиогликозидаза      (3.2.3.1) 322 792
Тиоловые протеиназы      (3.4.22) 324 446—447
Тиоловые соединения, активация протеиназ      86
Тиоредоксинредуктаза (NADPH)      (1.6.4.5) 783 916
Тиосульфат-сульфидтрансфераза      (2.8.1.1) 321 634 778 898 909 93
Тиоцианат. как ингибитор ферментов      259
Тиоэфирная связь, превращение ее энергии в энергию фосфатной связи      888
Тиоэфирные связи, значение в обмене ацильных групп      314
Тиоэфирные связи, образование      314 721—722
Тиоэфирные связи, свободная энергия гидролиза      888
Тиоэфиры, гидролиз      (3.1.2) 321
Типы обмена      141—171
Типы обратимого ингибирования      482—483
Тираминоксидаза      (1.4.3.9) 31
Тирозил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.1) 737 786
Тирозин — фенол-лиаза      (4.1.99.2) 169
Тирозинаминотрансфераза      (2.6.1.5) 788 925 936
Тироксин, влияние .на содержание ферментов      914
Тироцидин, биосинтез      884—885
Ткани, различное содержание в них ферментов      52 376 904—928
ТМР-киназа      (2.7.4.9) 909
Токсин дифтерийный, ингибитор      870—871
Торможение конкурентное, взаимодействие субстратов      190—192
Торможение конкурентное,избытком субстрата      191 193—195
Трансальдолаза      (2.2.1.2) 314 352 783
Трансаминазы      (2.6.1) 318 717—720
Транскетолаза      (2.2.1.1) 314 351 430 788 907 64
Транскриптаза обратная      826
Транскрипция ДНК      821—835
Транслокация рибосом      861 865—867
Транспептидация      376
Транспорт карбоксильного аниона      900
Транспортная РНК      см. «тРНК»
Трансферазные реакции      127
Трансферазы      313—321 424—439
Трансферазы внутримолекулярные      328 468
Трансфосфорилирование      319—320
Треониндегидратаза      (4.2.1.16) 658 793 174
Третичная структура ферментов      735 753—768
Третичная структура ферментов, способы изображения      755
Трехмерная структура ферментов      733—737 753—769
Триацилглицерол-липаза      (3.1.1.3) 932
Триозофосфат-изомераза      (5.3.1.1) 467 781 774 910 180
Трипептнд-аминопептидаза      (3.4.11.4) 371—372
Трипсин      (3.4.21.4) 777 125
Трипсин специфичность      346 374
Трипсин структура      737 748
Трипсин, инактивация и денатурация      237—239
Трипсин, ингибиторы      91 544
Трипсин, кинетика      91 251 259 273
Трипсин, механизм действия      440—441 443—444
Трипсиноген, активация      742
Триптофан как репрессор      876
Триптофан — 2,3-диоксигеназа      (1.13.11.11) 379 914
Триптофаназа      (4.1.99.1) 795 168
Триптофансинтаза      (4.2.1.20) 327 737 791 773 936
тРНК (транспортные РНК) ацилированные      478—480 818 834—849
тРНК и синтез пептидогликана      849 882—884
тРНК изоформы      841—843 879
тРНК, как репрессоры      849 877—879
тРНК, образование      820 834
тРНК, специфичность      818 835—841
тРНК, структура      835—841
тРНК, узнавание синтетазами      845—848
тРНК, функция      817 835 840
Тройной комплекс, механизм      127—128
Тромбин      (3.4.21.5) 441 748 778
Тяжелые металлы, использование при определении структуры ферментов      734 753
Тяжелые металлы, использование при очистке ферментов      74
Тяжелые металлы, как ингибиторы ферментов      74
Убихинон, история открытия      690
Убихинон,как переносчик водорода      673 686—691
Убихинон,свойства      690—691
Убихинон,синтез      317—318
Убихинон,структура      690
Углеводы, определение с помощью восстановления меди      43
Углеводы, определение с помощью поляриметрического метода      43
Углекислота, ее переносчики      715—717
Углекислота, измерение      42 262
Углекислота, образование      325—326
Углекислота, фиксация при фотосинтезе      903
Углерод — сера-лиазы      (4.4) 327
Удельная активность ферментов, определение понятия      31 48—49
Удельная активность, единицы      31—33
Укладка пептидных цепей в ферментах      733—734 742 744 753—768
Ультразвук, разрушение клеток и частиц      52 699 898
Ультрафильтрация и концентрирование ферментов      76 176
Ультрафиолетовые лучи, влияние на процессы синтеза и распада      945
Ультрацентрифугирование, как тест на гомогенность      77
Ультрацентрифугирование, метод определения молекулярной массы      769—770
Упорядоченное присоединение субстратов      128
Уравнение Анри      106
Уравнение для определения кинетических параметров      93—94 101—103 180—184 203 212—213 550—551
Уравнение Михаэлиса, интегральная форма      105—108
Уратоксидаза      (1.7.3.3) 787 897
Уреаза      (3.5.1.5) 46 800 144
Уреаза, кинетика действия      252—253
Уреаза, манометрический метод определения      40
Уреаза, первый кристаллический фермент      15
Уреаза, специфичность      376—377
Уридинфосфат (UDP) как переносчик глюкозильных остатков      720—721
Урокиназа      141
Усиление регуляторных сигналов при помощи каскадного механизма      930—934
Установление кинетического механизма      142—171
Фаг $\lambda$       367 830
Фаги MS2, $Q\beta$ , R17      532—533
Фаги T2, T4, T5      830—831
Факторы инициации      861—864

1 2 3 4 5 6 7 8

О проекте