Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3) :: Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ

Главная Ex Libris Книги Журналы Статьи Серии Каталог Wanted Загрузка ХудЛит Справка Поиск по индексам Поиск Форум

Авторизация

Поиск по указателям

Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)

Обсудите книгу на научном форуме

Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter

Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.

Язык:

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID

Предметный указатель

Кофакторы рибосом      858—871
Кофермент $B_{12}$       728—729
Кофермент A, аналоги      721—722
Кофермент A, биосинтез      721—722
Кофермент A, структура      721—722
Кофермент A, функция      315 321
Кофермент, действие по принципу «руки»      721
Коферменты в препаратах ферментов, влияние на результаты определения активности      48
Коферменты митохондриальные      631
Коферменты, локализация      631
Коферменты, определение понятия      20 661
Коферменты, природа и действие      661—663
Коферменты, функция переноса      661—731
Кошланд, Немети и Филмер, модель последовательных конформационных изменений      591—599
Коэффициент Хилла      572 604—605 609—610
Красители, восстановление      671
Красители, спектрофотометрический метод определения      37
Крахмал, гранулы в клетках      891
Крахмал, синтез      317
Креатин, количество в тканях      889—890
Креатинкиназа      (2.7.3.2) 135 170 345 355 406 785 889—890 908 922 86
Креатинкиназа, активация      551—552 559—561 563—564
Кривая хода реакции      22—25
Кривые скорости реакции, множественные точки перегибов      602—603
Кристаллизация ферментов      15—16 46—47 71—72
Кристаллические ферменты      см. «Атлас кристаллических ферментов» в конце книги
Крысы, содержание ферментов в тканях      906—914 926
Ксантиноксидаза      (1.2.3.2) 682 774 906 22
Ксантиноксидаза, ингибиторы      482—483
Ксантиноксидаза, кинетика      190 220 262
Ксантиноксидаза, механизм действия      401 412—413
Ксантиноксидаза, надсульфидная группа в молекуле      401
Ксантиноксидаза, очистка      15
Ксантиноксидаза, спектрофотометрический метод определения      37
Ксантиноксидаза, специфичность      312 335 681
Ксантиноксидаза, структура      401 412—413
Ксилозоизомераза      (5.3.1.5) 182
Кьельдаля метод определения общего азота      49
Лайнуивера — Бэрка графики      97—100 332—333
Лайнуивера — Бэрка графики, влияние ингибиторов      486 487 496—501
Лайнуивера — Бэрка графики, нелинейные      137 142—143 156 171 193—194 198—199 489—493 505 514—521 557—559 572 628—629 643—645 652—660
Лактат — 2-монооксигеназа      (1.13.12.4) 681—682 54
Лактатдегидрогеназа      (1.1.1.27) 897 906 916—920 925 4
Лактатдегидрогеназа (цитохром)      (1.1.2.3) 681—682 15
Лактатдегидрогеназа у миног      917
Лактатдегидрогеназа у эмбрионов      912
Лактатдегидрогеназа, изоферменты      916—920 925
Лактатдегидрогеназа, кинетика действия      81 89 133 140 170
Лактатдегидрогеназа, механизм действия      417—420 670—671
Лактатдегидрогеназа, молекулярная масса      790
Лактатдегидрогеназа, специфичность      336—337 343—344 668 675 919
Лактатдегидрогеназа, структура      671 736
Лактатдегидрогеназа, хроматографический метод выделения      66
Лактозосинтаза      (2.4.1.22) 139 317 336 736 773 779 69
Лактозосинтаза, ингибирование      557
Лактозосинтаза, специфичность      336
Лактозосинтаза, структура      736
Лактоилглутатион-лиаза      (4.4.1.5) 321
Латентный период в действии фермента      117 645—648
Левансахараза      (2.4.1.10) 316—317 779
Лейцил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.4) 788
Лейцинаминотрансфераза      (2.6.1.6) 74
Ленгмюра изотерма адсорбции      97
Лиазы (4)      307—308 325—327 460—464 721—722
Лиазы внутримолекулярные      (5.5) 328—329
Лиазы кетокислот      (4.1.3) 326
Лиазы, определение      293
Лиазы, специфичность      377—380
Лигазы      329 469—480
Лигазы, механизм действия      478—480 848—849
Лигазы, номенклатура      308—309
Лигазы, определение      293—294
Лигазы, специфичность      843—848
Лигазы, трансляторы кода      329 773 818—819 843—849 941—942
Лизил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.6) 788
Лизин — 2,3-аминомутаза      (5 4.3 2) 729 798
Лизин — 2-монооксигеназа      (1.13.12.2) 53
Лизис ферментативный, освобождение ферментов      53
Лизосомы бактерий      891
Лизосомы в лейкоцитах      902
Лизосомы функция      901
Лизосомы, активация      901—902
Лизосомы, выделение      895
Лизосомы, содержание ферментов      891 895—898 901 921
Лизофосфолипаза      (3.1.1.5) 569 909
Лизоцим      (3.2.1.17) 322—323 346 776 112
Лизоцим, лизис клеток Micrococcus lysodeicticus      53 322—323
Лизоцим, лизис с его помощью      53
Лизоцим, механизм лизиса      452—455
Лизоцим, структура      733 737 749 764—765
Лимонная кислота, асимметрическое описание      341—342
Лимонная кислота, образование      722
Лимонная кислота, цикл      482 900
Лиофильная сушка ферментов      29 75
Липазы, использование для экстрагирования ферментов      53
Липазы, специфичность      359
Липоамид-дегидрогеназа (NAD+)      (1.6.4.3) 89—90 679 681—682 787 916
Липоат-ацетилтрансфераза      (2.3.1.12) 315 731
Липоевая кислота, история открытия      684
Липоевая кислота, как переносчик ацильных групп и водорода      685 731
Липоевая кислота, свойства      685
Липоевая кислота, строение      684—685
Липоксигеназа      (1.13.11.12) 788 51
Липопротеидный комплекс, разрушение для экстрагирования ферментов      53
Липофильные ионы как активаторы ферментов      569
Лихенин      353
Ломбрицинкиназа      (2.7.3.5) 785
Люцифераза светляков      26 785 191 см.
Магний, как ингибитор пирофосфатазы      365
Магния ион, как активатор ферментов      191—192 549 563—564 622—623 660 785
Магния ион, сродство к ADP и АТР      549—552 560—564
Магния ионы, влияние на константу равновесия киназных реакций      563—564
Магния ионы, влияние на специфичность полимераз нуклеиновых кислот      823
Максимальная скорость в теории Михаэлиса      94—95
Максимальная скорость ферментативной реакции, графическое определение      98—104 130—136
Максимальная скорость, влияние на нее рН      213—220
Малатдегидрогеназа      (1.1.1.37) 168—170 419 421 736 782 894 906 920
Малатдегидрогеназа (декарбоксилирующая оксалоацетат)      (1.1.1.38) 336
Малатдегидрогеназа (декарбоксилирующая оксалоацетат) (NADP+)      (1.1.1.40) 336 800
Малеилацетоацетат-изомераза      (5.2.1.2) 687
Малеилпируватизомераза      (5.2.1.4) 466 687
Малонат, как ингибитор фермента      482
Мальгозофосфорилаза      (2.4.1.8) 315 352 432—435
Манделатрацемаза      (5.1.2.2) 406
Манделонитрил-лиаза      (4.1.2.10) 162
Маннитол-1-фосфат — дегидрогеназа      (1.1.1.17) 779
Маннозоизомераза      (5.3.1.7) 382 779
Маннокиназа      (2.7.1.7) 780
Манометрические методы      40—41
Манометрические методы лимитирующие действие диффузии газа      88
Марганца ион как активатор фермента      532—533 560 623 823
Маркерные» ферменты органелл      896 898 900—902
Матрицы полинуклеотидные      820—826
Матрицы полинуклеотидные, механизм действия      663 820—821
Матричная РНК (мРНК, информационная РНК), образование      820 829—835
Матричная РНК, предшественники      880
Матричная РНК, продолжительность жизни      872
Матричная РНК, содержание последовательностей poly (A)      834
Матричная РНК, топография      830—835
Матричная РНК, участки связывания рибосом      832 858—859
Меди ион, как активатор фермента      455
Меди ион, как ингибитор фермента      74 85
Медь и цитохромы a      696 704
Медьсодержащие ферменты      312 713
Международный биохимический союз      33 128 173 291 294 299
Международный биохимический союз, комиссия по биохимической номенклатуре      33—34 291 299 313 698
Международный союз теоретической и прикладной химии      291—292
мезо-Тартрат — дегидрогеназа      (1.3.1.7) 23
Мембрана клеточная      891—892
Мембрана митохондрий      704—706

Мембрана протопласта      891—892
Мембрана хлоропласта      903
Мембраны внутриклеточные      891—892
Мембраны внутриклеточные, содержание в них липидов      46
Мембраны внутриклеточные, ферментов      46 52—53 121—122 902—903
Менадион, как переносчик водорода      692
Менадион, окисление      413
Менадион, структура      690
Менадионредуктаза      692
Метаболизм, последовательность ферментных реакций      45—46 940—941
Металлопротеиназы      (3.4.24) 324
Металлы двухвалентные, регуляторы метаболизма      928—929
Метенилтетрагидрофолат-циклогидролаза      (3.5.4.9) 726—727
Метиласпартат — аммиак-лиаза      (4.3.1.2) 787 176
Метиласпартатмутаза      (5.4.99.1) 729 792
Метилгидроксипиридинкарбоксилат — диоксигеназа      (1.14.12.4) 55
Метиленовый синий, восстановление      38
Метиленовый синий, применение в спектрофотометрическом методе      37
Метилентетрагидрофолат      724
Метилентетрагидрофолатдегидрогеназа (NADP+)      726—727
Метилированные нуклеотиды в тРНК      835—840
Метилкобаламин      729
Метилкротоноил-CoA — карбоксилаза      (6.4.1.4) 716
Метилмалонил-CoA — карбоксилтрансфераза      (2.1.3.1) 800
Метилмалонил-CoA — мутаза      (5.4.99.2) 469 781
Метилтрансферазы      (2.1.1) 314 350—351 727
Метионил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.10) 794
Метионил-тРНК — формилтрансфераза      (2.1.2.9) 843
Метионин      742
Метионин образование из гомоцистеина      729
Метионин репрессор      875—876
Метионин-аденозилтрансфераза      (2.5.1.6) 318 727 908
Метод Кинга — Альтмана для стационарных условий      124—128
Метод Корниш — Боудена      507
Метод непрерывного титрования для получения кривых хода реакций      41
Метод непрерывной струи      261—264
Метод остановленной струи для быстрых реакций      261—263 443
Метод скачка давления      282—290
Метод температурного скачка      282—290 649
Методы возмущений      281—290
Методы изучения последовательности ферментативных реакций      17 36—44
Методы исследования быстрых реакций      276
Методы с восстановлением меди      43
Механизм действия ферментов      397—398
Механизм пинг-понг      141
Механизмы двухстадийного переноса      142—145 153 159 162—164 193—195
Механизмы действия ферментов      397—480
Механизмы, размер      895
Механизмы, содержание в них цитохромов      708—709 903
Механизмы, структура      892 902—903
Механическая работа      887—888
Микросомы      708—709 896 902—903
Микротрубочки      891
мио-Инозитолоксигеназа      (1.13.99.1) 783
Миоглобин      264 750
Миозин      325 642
Миофибриллы      891
Митохондрии, выделение      894—895
Митохондрии, гетерогенность      899
Митохондрии, как источник ферментов      52 897
Митохондрии, освобождение ферментов      697 898—899
Митохондрии, размер      891 895—896
Митохондрии, содержание в них коферментов      672 900
Митохондрии, содержание в них латентных ферментов      898 900
Митохондрии, содержание цитохромов      696—697
Митохондрии, структура      891—892
Митохондрии, экстрагирование ферментов      53
Михаэлиса константа, влияние ингибиторов      482—518
Михаэлиса константа, влияние рН      221—235
Михаэлиса константа, графическое определение      97—104 129—135 180—184
Михаэлиса константа, для активатора      550—552 556—559
Михаэлиса константа, для нерастворимых субстратов      121—123
Михаэлиса константа, кажущаяся      120—121 483—487 550—551
Михаэлиса константа, определение      34—35 94—95 129—130
Михаэлиса константа, способы выражения      110—111 122—123 128—130 135—136 144 278—281 550—551
Михаэлиса теория      92—95
Михаэлиса уравнение, интегральная форма      95 105—108
Множественная атака субстрата, влияние рН      369—370
Множественный контакт фермента и субстрата      385—386
Модели молекулы ферментов      753—768
Модель Кошланда, Немети, Фильмера      591—599
Модель Моно, Уаймена и Шанжё      581—599
Модель Полинга и Уаймена      578—581
Модель Хилла      573—574 604—606
Модель Эдера      574—578
Молекулярная активность      32—34
Молекулярная масса, приходящаяся на один активный центр      143 738—739 772—773
Молекулярные массы нуклеиновых кислот      822
Молекулярные массы рибосомных белков      855—857
Молекулярные массы субъединиц      738—739 769—770
Молекулярные массы ферментов      738—739 769—771 776—801
Молекулярные массы цитохромов      696—698 704
Молибдат, использование в поляриметрических методах      43
Молибден в молекулах флавопротеидов      401 679 682
Молярное поглощение      38—39
Монооксигеназы      305 312—313
Монофенол-монооксигеназа      (1.14.18.1) 788 59
Монофосфаты как коферменты фосфомутаз      715
Мукодекстраназы      (3.2.1.61) 778
Муконат-тциклоизомераза      (5.5.1.1) 186
Муконолактон — $\Delta$ -изомераза      (5.3.3.4) 185
Мультнферментные системы      773—775
Мутазы      328
Мутантные ферменты      744—749
Мутанты конститутивные      875
Мутации в тРНК      841—845
Мутации генов      744—749
Надпочечники, содержание цитохрома P-450      708—709
Наследственность      814—815
Насыщение сульфатом аммония, номограмма      60
Насыщение фермента субстратом      35 146—147
Начальная скорость реакции, определение      22—23 34 83—84 109 272—274
Неконкурентные ингибиторы, действие      145—146 487—491
Неорганическая пирофосфатаза      (3.6.1.1) 677 460 818 783 151
Несимметричная двуосновная кислота, ионизация      207—212
Низкие температуры, измерения ферментативной активности      264
Никотинамид в коферментах      664
Никотинамид-метилтрансфераза      (2.1.1.1) 728
Никотинамида иодметилат      666 673
Никотинамидадениндинуклеотид (NAD)      160 675—676
Никотинамидадениндинуклеотид, $\alpha$ - и $\beta$ -изомеры      665
Никотинамидадениндинуклеотид, аддукты, образование      676
Никотинамидадениндинуклеотид, восстановление водородом в присутствии Pt      666—667
Никотинамидадениндинуклеотид, восстановление гидросульфитом      667—668
Никотинамидадениндинуклеотид, образование из NADP      665 674
Никотинамидадениндинуклеотид, распад      674
Никотинамидадениндинуклеотид, синонимы      669
Никотинамидадениндинуклеотид, синтез      665 674—676
Никотинамидадениндинуклеотид, спектр поглощения      37 667—668
Никотинамидадениндинуклеотид, стереоспецифичность восстановления      343—344
Никотинамидаза      (3.5.1 777
Никотинамидная группа, заряд      664 668—669
Никотинат-фосфорибозилтрансфераза      (2.4.2.11) 674
Никотинатмононуклеотид — аденилинтрансфераза      (2.7.7.18) 674
Никотинатмононуклеотид-пирофосфорилаза (карбоксилирующая)      (2.4.2.19) 670 71
Никотиндегидрогеназа      (1.5.99.4) 681—682
Нитрат, восстановление      312 679
Нитратредуктаза (NADPH)      (1.6.6.3) 32
Номенклатура ферментов      33—34 291—293
Нормированные кривые      97—98
Нуклеазы      365—367
Нуклеиновая кислота, влияние на результаты спектрофотометрического определения белка      50
Нуклеиновая кислота, применение для осаждения ферментов      75
Нуклеиновые кислоты, локализация в клетках      901
Нуклеиновые кислоты, молекулярные массы и длина цепей      822
Нуклеиновые кислоты, образование      901
Нуклеиновые кислоты, роль в биосинтезе ферментов      814
Нуклеиновые кислоты, эволюция      949—950
Нуклеозид-дифосфат — киназа      (2.7.4.6) 195 319 784 818 89
Нуклеозиддифосфаты, как субстраты      317

1 2 3 4 5 6 7 8

О проекте