Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3) :: Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ

Главная Ex Libris Книги Журналы Статьи Серии Каталог Wanted Загрузка ХудЛит Справка Поиск по индексам Поиск Форум

Авторизация

Поиск по указателям

Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)

Обсудите книгу на научном форуме

Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter

Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.

Язык:

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID

Предметный указатель

Диаминопимелинат-декарбоксилаза      (4.1.1.20) 795
Диаминопимелинат-эпимераза      (5.1.1.7) 465—466
Дигидроксиэтилтиаминдифосфат      731
Дигидролипоевая кислота      684—685
Дигидрооротат — оксидаза      (1.3.3.1) 419 681—682
Дигидропорфирин (хлорин) в цитохромах      694
Дигидроптеридинредуктаза      (1.6.99.7) 713
Дигидроурацилдегидрогеназа      (1.3.1.1) 906
Диксона график для определения       350 365—368
Диксона график для определения       61—63 124—126
Дикумарин      692
Диметилтетингомоцистеин —метилтрансфераза      (2.1.1.3) 350—351 907
Динуклеотиды, образование      320
Диоксигеназы      305 312
Дипептидазы (дипептидгидролазы)      (3.4.13) 372
Дипептидилпептидаза      (3.4.14.1)
Дипептиды, действие на них пептидаз      372
Диссоциация ферментов и белков      768—771
Дисульфидные мостики в молекулах ферментов (белков)      739—740 748
Дитионит (гидросульфит), восстановление коферментов      665 676 683
Дитионит, молярное поглощение      38
Дифосфаты, как коферменты фосфомутаз      715
Дифосфопиридиннуклеотид      669
Дифтерийный токсин как ингибитор      611—612
Дихлорофенолиндофенол как акцептор      349
Диэлектрическая постоянная, влияние на       233
Диэтил-n-нитрофенилфосфат (Е 600, параоксон)      440
ДНК      см. «Дезоксирибонуклеиновая кислота»
ДНК — нуклеотидилтрансфераза      (2.7.7.7.) 823—826
Додецилсульфат натрия      770
ДФФ (диизопропилфторфосфат)      360 403 440—441 446
Дыхательная система      707—708
Дыхательная цепь      672 707—708 888—889
Е-ген ДНК      824
Единица фермента      31—33 47
Еноил-CoA — гидратаза      (4.2.1.17) 379—380 793 175
Енолаза      (4.2.1.11) 37 378 406 460 462—463 785 910 172
Естественный отбор примитивных пептидов      946—949
Железо в металлофлавопротеидах      413
Железо негемовое в митохондриях      691 708 710—713
Железо-серные группы в ферментах      401
Живая клетка как химическая фабрика      814 818—819
Жирные кислоты, метаболизм      721
Жирные кислоты, системы окисления      900
Жировые капли в клетках      891
З-Оксоацил-(ацил-переносящий белок)-синтаза      (2.3.1.41) 723
Забуферивание растворов      26
Загрязнение ферментов бактериальное      29
Загрязнение ферментов следами других ферментов      26 331
Загрязнение ферментов субстратом      654
Замораживание для разрушения клеток      52
Зарин      440
Защита ферментов от денатурации      238—240
Защита ферментов от ингибиторов      403
Идентичность ферментов, критерии      222 335
Изоамилаза      (3.2.1.68) 119
Изолейцил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.5) 480 788
Изомеразы (5)      328—329 380—382 465—469
Изомеризация с участием коэнзима $B_{12}$       729
Изомеризация фермента, влияние на кинетику      642—651
Изоморфное замещение      734 753
Изопентенилдифосфат — $\Delta$ -изомераза      (5.3.3.2) 782
Изопреноидные соединения, биосинтез      317—318
Изотерма адсорбции Ленгмюра      97
Изотопная асимметрия      342
Изотопный обмен, реакции      164—171 667—668
Изотопы, использование при изучении механизма действия ферментов      415—437 442—443 450 459 461—462 470—475 667—668 732
Изотопы, использование при изучении синтеза и распада белков      925
Изоферменты      676 898 916—924
Изоферменты митохондрий      922
Изоферменты, вероятные функции      918—922
Изоферменты, возможные причины образования      747—748
Изоферменты, классификация      916
Изоферменты, природа      916
Изоферменты, электрофоретическое разделение      78
Изоцитрат-лиаза      (4.1.3.1) 793 166
Изоцитратдегидрогеназа (NAD+)      (1.1.1.41) 610—611 773 798 906
Изоцитратдегидрогеназа (NADP+)      (1.1.1.42) 782 906 920
Изоцитратдегидрогеназа, ингибиторы      196
Изоцитратдегидрогеназа, использование для определения аконитатгидратазы      39
Изоцитратдегидрогеназа, механизм действия      419 422
Изоцитратдегидрогеназа, очистка      50—51
Изоэлектрическое фокусирование      70—71 78
Имидазолацетат — 4-монооксигеназа      (1.14.13.5) 58
Имидазолглицеролфосфат-дегидратаза      (4.2.1.19) 792
Иминокислоты, образование из аминокислот      310
Иммунологическое изучение деградации ферментов      927
Иммунологическое изучение рибосом      857
Инактивация ферментов кислотами или щелочами      28
Инактивация ферментов на поверхностях      28
Инактивация ферментов органическими растворителями      28
Инактивация ферментов под влиянием низких температур      240—241
Инактивация ферментов при высушивании      29
Инактивация ферментов тепловая      236—241
Инактивация ферментов тепловая, влияние рН      238—239
Инверсия оптическая при ферментативных реакциях      352 368
Ингибирование      481—545
Ингибирование бесконкурентное      154—155 193 483 493—497
Ингибирование бесконкурентное высокими концентрациями субстрата      195—196
Ингибирование двумя - молекулами ингибитора, влияние на связывание      515—518 534—537
Ингибирование избытком активатора      553
Ингибирование избытком субстрата      184—197
Ингибирование избытком фермента      80 89—91
Ингибирование образованием тупиковых комплексов      153—157 167—169
Ингибирование по принципу обратной связи      616 649 653
Ингибирование последовательное      935—937
Ингибирование продуктом      145—153
Ингибирование смешанного конкурентного и неконкурентного типа      483 491—493 497—501 503 506—507
Ингибирование, метод смешанных субстратов      114—118 334—335
Ингибирование, типы      482—483 514—515
Ингибиторная константа, влияние рН      221—225 528—530
Ингибиторная константа, графическое определение      90—91 486—487 497—510
Ингибиторная константа, определение понятия      35 483—484
Ингибиторные константы, величины      337 518—519 528—530
Ингибиторсвязывающие группы, идентификация      534—545
Ингибиторы      481—545
Ингибиторы аллостерические      485
Ингибиторы бесконкурентные      493—497
Ингибиторы биосинтеза белка      870—871
Ингибиторы в препарате субстрата      510—514
Ингибиторы в препарате фермента      90—91
Ингибиторы конкурентные, неконкурентные и бесконкурентные      154—165 483—485 487
Ингибиторы обратимые и необратимые      482—489 530—545
Ингибиторы окислительного фосфорилирования      518—519
Ингибиторы полностью бесконкурентные, кинетика      495—497
Ингибиторы полностью конкурентные, кинетика      483—485
Ингибиторы полностью неконкурентные, кинетика      488—490
Ингибиторы с очень высоким сродством к ферменту, кинетика      518—528 656—657
Ингибиторы смешанного конкурентного и неконкурентного типа      491—493 497—501 503 506—507
Ингибиторы соединенные с субстратом или с активатором      514—515
Ингибиторы частично бесконкурентные, кинетика      495—497
Ингибиторы частично конкурентные, кинетика      485—487
Ингибиторы частично неконкурентные, кинетика      490—491
Ингибиторы частичные      508—509
Ингибиторы, действие при связывании двух молекул      515—518 534—543
Ингибиторы, определение понятия      20—21 483—485
Ингибиторы, применение      481—482
Ингибиторы, применение при изучении специфичности (изостерические)      332
Индол-3-глицерофосфат — синтаза      (4.1.1.48) 936 159
Индофенол, как акцептор водорода      349 731
Индукторы, природа      612—613
Индукция образования ферментов      874—875
Индукция, как освобождение от репрессии      874—875
Индуцированное соответствие между ферментом и субстратом      344—347 399—400 542—543 767
Инициатор      831
Инициаторы и затравки в ферментативных реакциях      663 825
Инициация биосинтеза белка (фермента)      860—864
Инозин-нуклеозидаза      (3.2.2.2) 367—368
Инсектициды, как ингибиторы ферментов      481
Инсулин, образование      740—741

Инсулин, структура      733 771
Инулосахараза      (2.4.1.9) 316
Иодацетамид, как реагент на тиоловые группы      403
Иодацетат, как ингибитор ферментов      542
Ионизация комплекса фермент —субстрат      212—213
Ионизация субстрата      201 221—222 228—229
Ионизация фермента      199—202 212—213
Ионизация фермента, влияние на нее температуры      259
Ионная сила, влияние на денатурацию      239
Ионообменные смолы, разделение ферментов      63—67
Ионы металлов как активаторы ферментов      191—192 406 546 550—556 559—564 622—623 660 679
Ионы, входящие в состав буферных растворов, влияние на активность ферментов      567—569
Ионы, входящие в состав буферных растворов, влияние на зависимость максимальной скорости реакции от рН      567—569
Ионы, входящие в состав буферных растворов, влияние на зависимость эффективной константы Михаэлиса от pH      567—569
Источники ферментов      51—52
Кальций, как активатор фермента      458
Кальция оксалат, гранулы в клетке      891
Кальция фосфат, использование для разделения ферментов      61—63
Кальция фосфат, приготовление геля      61
Камфора — 5-монооксигеназа      (1.14.15.1) 712
Карбаматкиназа      (2.7.2.2) 780 900 84
Карбамоилфосфат-синтетаза (аммиак)      (6.3.4.16) 652 794 910
Карбокси-лиазы      (4.1.1) 325—326
Карбоксилазы      (6.4) 329 477
Карбоксилэстераза      (3.1.1.1) 793 899 909 911 94
Карбоксилэстераза специфичность      336 360—364 383
Карбоксилэстераза, активный центр      360—362 440—442
Карбоксилэстераза, кинетика действия      117 122 184—188
Карбоксилэстераза, механизм действия      440—442
Карбоксиметилцеллюлоза      64
Карбоксипептидаза A      (3.4.17.1)
Карбоксипептидаза B      (3.4.17.2) 742
Карбоксипептидаза, кинетика действия      257
Карбоксипептидаза, образование из предшественника      742
Карбоксипептидаза, специфичность      372
Карбоксипептидаза, структура      345—346 734 737 749—768
Карбонат-дегидратаза      (4.2.1.1) 463—464 737 756—757 763 777 910 170
Карбонат-дегидратаза, определение, манометрический метод      40
Карнитин, как переносчик ацильных групп      723—724
Карнитин, проницаемость через мембраны      723—724
Карнитин-ацетилтрансфераза      (2.3.1.7) 135 229 545 723 781 65
Каротиноид, синтез      318
Каталаза      (1.11.1.6) 32 312 529 796 897 907 924—925 41
Каталитический центр, активность      33—34
Катепсин      (3.4.23.5) 781
Катепсины      636
Катехол — 1,2-диоксигеназа      (1.13.11.1) 785
Катехол — 2,3-диоксигеназа      (1.13.11.2) 791 47
Катехол — метилтрансфераза      (2.1.1.6) 907
Кератиназа Streptomyces      (3.4.99.11) 139
Кетогексокиназа      (2.7.1.3) 357
Кетол-изомеразы, общие представления      467
Киназа фосфорилазы      (2.7.1.38) 932—933
Киназы      (2.7.1—4) 319 436
Киназы, влияние Mg на равновесие реакции      563—564
Киназы, колориметрические методы определения      43
Киназы, манометрический метод определения      40—41
Киназы, определение      306 713—714
Киназы, специфичность      337 355—359 713
Киназы, участие в переносе энергии      889—890
Кинетика действия ферментов      83—290
Кинетика действия ферментов, выяснение последовательности реакций      142—146
Кинетика действия ферментов, интермедиаты ферментативных реакций      109—111 399—400
Кинетика неупорядоченного равновесного механизма      133—134 144 157—158 162—164
Кинетика неупорядоченного стационарного механизма      135—136
Кинетика предстационарного состояния      260—281
Кинетика при действии двух ферментов на один субстрат      118—119 657—658
Кинетика при упорядоченной системе без образования тройных комплексов      140 144
Кинетика при упорядоченной системе с образованием тройных комплексов      137—138 144 154—155 157—158 162—164
Кинетика реакций с участием двух субстратов      170—171
Кинетика стационарного состояния      95—127 225—226
Кинетика стационарного состояния, общее уравнение      123—127
Кинетические кривые ферментативных реакций      22 83 105—109
Кинетические уравнения      123—126
Кинетический механизм      142—171
Кинетический механизм неупорядоченный, равновесный      134—135 144
Кинетический механизм неупорядоченный, стационарный      135—137
Кислая протеиназа Aspergillus oryzoe      (3.4.23.6) 136
Кислая фосфатаза      (3.1.3.2) 364—365 427—428 777 897 909 923
Кислород молекулярный, как акцептор водорода      304—305 310 349—350 411—414 691 709
Кислотные ангидриды, гидролиз      324—325
Кислоты и щелочи, техника внесения в ферментные растворы      27
Кислые протеиназы      (3.4.23) 323—324
Классификация ферментов      291—329
Клетка      891—903
Клетка, включения в результате фагоцитоза      891
Клетка, структурные компоненты      891
Клеточная мембрана и оболочка      891—892 896—897
Клеточная мембрана, очистка      896—897
Клеточная мембрана, разрушение      52—53 893—894
Клеточная мембрана, синтез полипептидов      882—884
Клеточное дыхание, роль цитохромов      696—713
Кобальт в молекуле кофермента $B_{12}$ и витамина $B_{12}$       728—729
Кобальт, как активатор фермента      560—561
Кобамидные коферменты      328 468 728—729
Код генетический      814 819 835—855
Кодоны      814 835—841 941—942
Коллагеназа      (3.4.24.3) 788
Колонки хроматографические, методы разделения ферментов      63—67
Колориметрические методы определения белка      49
Комиссия по ферментам Международного биохимического союза      34—35 49 291—293
Компартментация в клетках      903
Комплекс фермент — субстрат      17
Комплекс фермент — субстрат — активатор      197 332—333 398
Комплементарность полинуклеотидных цепей      815—817 821—823
Комплементация межаллельная      771—772 919
Компьютерные программы      522 608 734 753
Компьютерные программы, моделирование быстрых реакций      260—261 270
Компьютерные программы, решение кинетических уравнений      104 127
Конкурентное торможение избытком субстрата      193—195
Конкурентное торможение, взаимодействие субстратов      190—191
Конкурентные ингибиторы, влияние на скорость реакции      482—487
Конкурентные ингибиторы, использование для изучения специфичности ферментов      332
Константа диссоциации комплекса фермент — субстрат      93—94
Константа ионизации групп в белках      233—235
Константа ионизации групп в ферментах      204—205
Константа ионизации групп, определение понятия      207—212
Константа ионизации молекул, определение понятия      207—212
Константа ионизации, определение      216—219 221—225 228—235
Константа равновесия, влияние на нее ионов металлов      561—564
Константа равновесия, выраженная через V и       111—112 161—163
Константа седиментации белков      77
Константа скорости реакции в теории (равновесного) стационарного состояния, определение      276—279
Константа скорости реакции, влияние на нее pH      199—221
Константа скорости реакции, влияние на нее концентрации субстрата      92—198
Константа скорости реакции, влияние на нее температуры      235—258
Константа скорости реакции, зависимость от концентрации фермента      82—92
Константа скорости реакции, как мера удельной активности      32
Контроль биосинтеза ферментов      872—881 924—927
Конфигурация ферментного белка и ее изменение      344—346 399—400 774—775 923
Конфигурация ферментного белка и ее изменение при действии ингибиторов      542—543
Конфигурация ферментного белка и ее изменение при действии кооперативных эффектов      610—613 662
Конфигурация ферментного белка и ее изменение, влияние Ph      234—235
Конформация ферментного белка      923
Концентрация компонентов, определение с помощью графиков      181—184
Концентрирование растворов ферментов, методы      75—76
Кооперативности индекс      605—606
Кооперативность отрицательная      571 601 605
Кооперативность положительная      605
Кооперативность, выбор модели      606—619
Кооперативность, кажущаяся за счет артефактов      651—660
Кооперативность, общая модель      601—602
Кооперативность, способы представления данных      605—606
Кооперативность, феномен «полуцентровой активности»      601
Кооперативность, эффекты изомеризации      642—651
Кооперативность, эффекты скорости      619—642
Кооперативность, эффекты стационарного состояния      625—642
Кооперативные эффекты в каталитических процессах      570—625 662—663
Корниш — Боудена график для определения       507
Кофакторы как переносчики между ферментами      661

1 2 3 4 5 6 7 8

О проекте