Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3) :: Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ

Главная Ex Libris Книги Журналы Статьи Серии Каталог Wanted Загрузка ХудЛит Справка Поиск по индексам Поиск Форум

Авторизация

Поиск по указателям

Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)

Обсудите книгу на научном форуме

Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter

Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.

Язык:

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID

Предметный указатель

Аффинная хроматография      65
Ацетальдегид и его переносчики      731
Ацетил-CoA      721—722
Ацетил-CoA колориметрический метод определения      43—44
Ацетил-CoA — ацетилтрансфераза      (2.3.1.9) 793
Ацетил-CoA — синтетаза      (6.2.1.1) 477—478 784
Ацетил-АМР как промежуточный продукт      477
Ацетилгидролипоат, образование      686 888
Ацетилсеротонин — метилтрансфераза      (2.1.1.4) 785
Ацетилфосфат, определение      43
Ацетилхолин, структура      364
Ацетилхолинэстераза      (3.1.1.7) 187 363 797 909 97
Ацетилхолинэстераза, ингибирование      403 493 534
Ацетилхолинэстераза, специфичность      359 363—364
Ацетоацетатдекарбоксилаза      (4.1.1.4) 797 154
Ацетоиндегидрогеназа      (1.1.1.5) 787
Ацетолактатсинтаза      (4.1.3.18) 796
Ацетон, разрушение с его помощью клеток      53
Ацетон, фракционирование с его помощью ферментов      28 57
Ацетоновые порошки, получение из тканей      53
Ацил (ацил-переносящий белок) -фосфолипид — ацилтрансфераза      (2.3.1.40) 723
Ацил-CoA — дегидрогеназа      (1.3.99.3) 347 384
Ацил-CoA — синтетаза      (6.2.1.3) 383 385
Ацил-CoA, образование      329
Ацил-переносящий белок      723
Ацилфосфатаза      (3.6.1.7) 776 152
Ацилфосфаты, гидроксиламиновый тест      43
Ацилфосфаты, образование      319 423 888
Ацильные группы      721—723
Базальные тельца ресничек      891
Бактериальная люцифераза      192
Бактерии термофильные, ферменты      237
Бактерии, как источник ферментов      52
Бактериофаги, ДНК      367
Баня с охлаждением      27—28
Белки в органеллах      628
Белки олигомерные, расслабленное и напряженное состояния      582
Белки суммарные, определение      49—50
Белки, биосинтез, значение      813
Белки, биосинтез,механизм      860—872
Белки, расщепление внутриклеточное      887—888 926—927
Белки, расщепление, механизм      323—324
Белки, расщепление, природа ферментов      18—19 750—801
Белок яйца, как причина дефицита биотина в организме      716
Бензальдегиддегидрогеназа (NADP+)      (1.2.1.7) 795
Бензоиларгинин- $\beta$ -нафтиламид — аминогидролаза      778
Бетаин-гомоцистеин — метилтрансфераза      (2.1.1.5) 351
Бикарбонатный буфер      40
Биология ферментов      887—950
Биолюминесценция      887 890
Биосинтез белков      813—886
Биосинтез нуклеиновых кислот      818—835
Биосинтез ферментов      813—887
Биосинтез ферментов контроль индукторами и репрессорами      872—881
Биосинтез, общие механизмы      714—715 889—890
Биосинтез, энергия      714—715 817—818 887—891
Биотин      715
Биотин, фиксация       329 477 715—717
Биотин-(метил-кротонил-CoA — карбоксилаза) синтетаза      (6.3.4.11) 716
Биотин-(метил-малонил-CoA-карбоксилтрансфераза) — синтетаза      (6.3.4.9) 716
Биотин-(пропионил-CoA — карбоксилаза (гидролизующая АТР)) — синтетаза      (6.3.4.10) 716
Биуретовый метод определения белка      49
Бифункциональные ферменты      см. «Ферменты бифункциональные»
Богатая энергией связь      883—889
Богатая энергией связь тиоэфирная      315 721—722 888
Богатая энергией связь фосфатная      314—315 319—321 714—715 817—819 888—889
Боргидрид      915
Бриггса — Холдейна теория      95 см.также «Теория стационарного состояния»
Брожение как цепь дегидрогеназиых реакций, связанных с коферментами      672
Брожение спиртовое, влияние ингибиторов      482
Бромацетил-CoA      723
Бромацетилкарнитин как ингибитор ферментов      545
Бутанол, экстракция ферментов из субклеточных частиц      53
Бутирил-CoA — дегидрогеназа      (1.3.99.2) 384
Быстрые реакции, методы исследования      260—281
Валил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.9) 788 878
Вандерваальсовы силы      362 376 386 735 761 763
Веретено, структура      893
Взаимодействие субъединиц олигомерного фермента      592—594
Витамин $B_{12}$ и тетрагидрофолат      727
Витамин $B_{12}$ , как переносчик метильных групп      728—729
Витамин K, как переносчик водорода      689—692
Витамин K, структура      690
Внутриклеточные структуры      892—896
Внутриклеточные структуры взаимное загрязнение фракций      897
Внутриклеточные структуры, локализация ферментов      896
Внутриклеточные структуры, размер      894—896
Водород переносчики      407—424 664—691
Водород, механизм переноса      407—424
Водородные связи в комплексе фермент—субстрат      386 732
Водородные связи в структуре фермента      735 739 750—752
Водородные связи между полинуклеотидами      815—818 821 834
Водородные связи, разрыв при денатурации      238
Восстановительные эквиваленты      664 669 706
Восстановительные эквиваленты, перенос      407—408 667—668
Восстановление акцепторов водорода, спектрофотометрический метод определения      36—39
Время релаксации      284—290
Вторичная структура ферментов      750—752
Вторичные изоферменты      916 923—924 927
Выпаривание как метод концентрирования ферментов      75
Высушивание из замороженного состояния      75
Высушивание инактивация ферментов      29 53
Галактозид-ацетилтрансфераза      (2.3.1.18) 783 67
Галактозооксидаза      (1.1.3.9) 779
Галактокиназа      (2.7.1.6) 137 169 777 908
Гексозилтрансферазы      (2.4.1)
Гексозо-1-фосфат — уридилилтрансфераза      (2.7.7.12) 785
Гексокиназа      (2.7.1.1) 161 170 355—359 429 549 736 768 787 908 78
Гель-фильтрация      54 66—67 177
Гем a      692—693 696—698 704—708
Гемоглобин      573 577 613 750 769—773
Гемоглобин генетический, полиморфизм      922
Гемоглобин, удаление из ферментных препаратов      75
Гемы b, c, d      693 709
Генетический код      818—819 848 941—942
Генетический код и специфичность синтетаз      818—819 845—848
Генные мутации      744—750
Гены в оперонах      829—835
Гены необходимые для непрерывного образования ферментов      813—815 849—851
Гены структурные (цистроны)      831—835
Гены, дупликация      747
Гены, контроль биосинтеза ферментов      872—881
Гены, контроль строения и формы органов и тканей      904
Гены, слияние      773 938—939
Гепарин, влияние на связывание полимеразы промотором      831
Гетеротропный эффект лиганда      571
Гиалуроноглюкозаминидаза      (3.2.1.35) 786
Гибель клеток, причины      888
Гибридные механизмы реакций      172
Гидрид-ион в окислительно-восстановительных реактантах      408—411 669
Гидро-лиазы      (4.2.1) 327
Гидрогеназа      (1.18.3.1) 776
Гидроксаматы, образование из ацилфосфатов      43
Гидроксиацилглутатион-гидролаза («глиоксалаза II»)      (3.1.2.6) 321
Гидроксилазы      (1.99.1) 313 708—712
Гидроксилапатит, получение      63
Гидроксиметилглутарил-CoA — синтаза      (4.1.3.5) 141 195 722
Гидроксиметилтетрагидрофолат, образование      726
Гидроксиметилтетрагидрофолат, структура      724
Гидроксипируватредуктаза      (1.1.1.81) 12
Гидроксипролин-эпимераза      (5.1.1.8) 776
Гидроксиэтилтиаминдифосфат      731
Гидролазы      321 425—426 439—460
Гидролазы эфиров серной кислоты      (3.1.6) 730
Гидролазы, наименования      306—307
Гидрофобное ядро ферментов      761 763
Гидрофобные взаимодействия      360 362 376 386 699 735 761 763
Гипоксантинфосфорибозилтрансфераза      (2.4.2.8) 784
Гипотеза ключа и замка      15 344—347 399
Гистамин — метилтрансфераза      (2.1.1.8) 907

Гистидил-тРНК — синтетаза      (6.1.1.21) 877
Гистидин в активных центрах      443—446 456 459 758
Гистидин реакция с иодацетатом      542
Гистидин — аммиак-лиаза      (4.3.1.3) 106 221 795
Гистидин, биосинтез      876 938
Гистидиндекарбоксилаза      (4.1.1.22) 794 157
Гистидинолдегидрогеназа      (1.1.1.23) 786 938 3
Гистидинолфосфат-аминотрансфераза      (2.6.1.9) 781 938
Гистоны фосфорилирование      932
Гистоны, их гены в ДНК      880
Гликоген (крахмал)-синтаза      (2.4.1.11) 908 913 923 932
Гликоген метаболизм, каскадная регуляция гормонами      936
Гликоген метаболизм, контроль путем фосфорилирования      923 931 933
Гликоген синтез      352
Гликоген фосфоролиз      352
Гликоген, гранулы в клетках      891
Гликогенфосфорилаза ( $\alpha$ -глюканфосфорилаза)      (2.4.1.1) 315—316 352 427 432—435 603—604 610 615 646 720 774 794 907 923 931
Гликозидгидролазы      (3.2) 332
Гликозидгидролазы. специфичность      367—370
Гликозилтрансферазы      (2.4) 315—317
Гликозилтрансферазы, специфичность      352—355
Гликозильные группы, механизм переноса      720—721
Гликолиз, влияние ингибиторов      481
Глиоксилатредуктаза      (1.1.1.26) 787
Глиоксисомы      902 922
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа      (1.2.1.12) 774 792 906 20
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, видовые различия      745
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, влияние NAD+ на изомеризацию      649—650
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, диссоциация      768 770
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, ингибирование      542—543
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, механизм действия      418—420 422—423 427—428 620 670—671
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, реакции      40 178 600 608
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, структура      671 736 743 745
Глицеральдегидфосфатдегидрогеназа, температурные переходы      649
Глицератдегидрогеназа      (1.1.1.29) 419 784
Глицераткиназа      (2.7.1.31) 82
Глицерин, асимметрическое фосфорилирование      341
Глицерол-3-фосфат—дегидрогеназа (NAD+)      (1.1.1.8) 419 783 906 914 2
Глицерол-3-фосфат—дегидрогеназа (NAD+), использование для определения фосфофруктокиназы      39
Глицеролдегидратаза      (4.2.1.30) 729
Глицеролкиназа      (2.7.1.30) 337 341 796 908 81
Глицерофосфат-ацилтрансфераза      (2.3.1.15) 383
Глицил-тРНК—синтетаза      (6.1.1.14) 796
Глицин-формиминотрансфераза      (2.1.2.4) 726—727 794
Глицинаминотрансфераза      (2.6.1.4) 908
Глициндегидрогеназа (цитохром)      (1.4.2.1) 784
Глубокое охлаждение ферментов      29
Глутамат, как переносчик аммиака      318
Глутамат-формилтрансфераза      (2.1.2.6) 726—727
Глутамат-формиминотрансфераза      (2.1.2.5) 727
Глутаматдегидрогеназа      (1.4.1.2) 337
Глутаматдегидрогеназа (NAD(P)+)      (1.4.1.3) 419 591 736 769 799 897 906 25
Глутаматдегидрогеназа (NAD(P)+), специфичность      337
Глутаматдегидрогеназа (NADP+)      (1.4.1.4) 337 772
Глутаматдекарбоксилаза      (4.1.1.15) 240 798
Глутаматсинтаза (NADPH)      (1.4.1.13) 928
Глутамил-тРНК—синтетаза      (6.1.1.17) 781
Глутамин (аспарагин) аза      (3.5.1.38) 769 790 145
Глутамин, как источник азота      928
Глутамин-оксокислота—аминотрансфераза      (2.6.1.15) 908
Глутаминаза      (3.5.1.2) 143
Глутаминил-тРНК—синтетаза      (6.1.1.18) 784
Глутаминсинтетаза      (6.3.1.2) 475—476 799 910 928—930 935 187
Глутаминсинтетаза, роль в регуляции метаболизма      928—930
Глутаминсинтетаза—аденилилтрансфераза      (2.7.7.42) 930
Глутатион, как кофактор      328 340 466 687
Глутатион, структура и свойства      686—687
Глутатион-гомоцистин—трансгидрогеназа      (1.8.4.1) 687
Глутатиондегидрогеназа (аскорбат)      (1.8.5.1) 687—688
Глутатионпероксидаза      (1.11.1.9) 907
Глутатионредуктаза (NAD(P)H)      (1.6.4.2) 419 424 687 779 907 916
Глутатионсинтетаза      (6.3.2.3) 474 478 789
Глутатионтрансфераза      (2.5.1.18) 633
Глюкагон      914 933
Глюкоза, как общий репрессор      829 879
Глюкозаминат—аммиак-лиаза      (4.3.1.9) 719
Глюкозаминфосфат-изомераза (образующая глутамин)      (5.3.1.19) 787
Глюкозо-1,6-бисфосфат, как «кофермент»      320
Глюкозо-1-фосфат—уридилилтрансфераза      (2.7.7.9) 799 909 92
Глюкозо-6-фосфатаза      (3.1.3.9) 458—459 897 899 909
Глюкозо-6-фосфат—дегидрогеназа      (1.1.1.49) 419 664 789 906 922 9
Глюкозодегидрогеназа      (1.1.1.47)
Глюкозодегидрогеназа (акцептор)      (1.1.99.10) 786
Глюкозооксидаза      (1.1.3.4) 348—349 792 17
Глюкозофосфат-изомераза      (5.3.1.9) 467 780 910 183
Глюкокиназа      (2.7.1.2) 357 781 908
Гольджи аппарат      891 897
Гомогенность ферментных препаратов, критерии      76—80
Гомогентизат—1,2-диоксигеназа      (1.13.11.5) 907 49
Гомология последовательностей      748—749
Гомосериндегидрогеназа      (1.1.1.3) 612 790 799
Гомотропный эффект, лиганда      571
Гомоцистеин-метилтрансфераза      (2.1.1.10) 794
Гормоны, регуляция уровня ферментов      913—914 931—933
Градиентная элюция      67
Грамицидин, биосинтез      884—886
Граны хлоропластов      903
Графики двойных обратных величин      97—102 129—134 138—141 157—158 175 184—189 192—194 333
Графики двойных обратных величин нелинейные      136—137 142—143 156—157 170—171 193—194 198—199 489—493 505—506 514—521 557—559 572—573 628—629 643—645 652—660
Графики двойных обратных величин, влияние ингибиторов      145—146 496—503
Графики, описываемые уравнением Аррениуса      249—256
Графики, описываемые уравнением Аррениуса для pH-функции в логарифмической форме      222—235
Гуанидиндезаминаза      (3.5.4.3) 909
Гуанидинобутираза      (3.5.3.7) 793
Гумми (углеводы) дрожжей, влияние на точность определения степени очистки ферментов      49
Давление, влияние на катализируемые ферментами реакции      259—260
Дальциля соотношения      163
Двойной комплекс, определение      127
Двухосновная кислота, ионизация      202—217
Дегидрирование, механизм      407 669—672
Дегидрогеназа D-2-гидроксикислот      (1.1.99.6) 681—682
Дегидрогеназные реакции, связанные с коферментами, манометрический метод определения      40—41
Деградация ферментов      924—928
Дезаминазы      (3.5.4) 324
Дезоксирибозофосфат-альдолаза      (4.1.2.4) 782 161
Дезоксирибонуклеаза I      (3.1.21.1) 322 365—367 736 771 101
Дезоксирибонуклеаза II      (3.1.22.1) 322 365—367 778
Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК)      815—817 820
Дезоксирибонуклеиновая кислота митохондрий      920—921
Дезоксирибонуклеиновая кислота митохондрий и синтез изоферментов      920—921
Дезоксирибонуклеиновая кислота митохондрий и функционирование рибосом      869—870
Дезоксирибонуклеиновая кислота митохондрий, функции      920—921
Дезоксирибонуклеиновая кислота, локализация в клетках      901
Дезоксирибонуклеиновая кислота, матрица      820
Дезоксирибонуклеиновая кислота, неповторяющиеся блоки в последовательности      879
Дезоксирибонуклеиновая кислота, повреждения и репарация      823—825
Дезоксирибонуклеиновая кислота, репликация      820—835
Дезоксирибонуклеиновая кислота, роль в синтезе белков и ферментов      814—815
Дезоксихолат, экстракция ферментов      53 708
Дезоксицитидиловые кластеры в ДНК      830—831
Дейтерий, применение при изучении механизма транспорта водорода      415—419 461—463 466—468 667—668
Декарбоксилаза ароматических L-аминокислот      (4.1.1.28) 910
Декарбоксилаза диалкиламинокислот (пируват)      (4.1.1.64) 326 794
Декарбоксилазы аминокислот      326 718
Декарбоксилазы, классификация      325—326
Декарбоксилазы, манометрические методы определения      40—41
Декстран      353
Декстрансахараза      (2.4.1.5) 316
Декстрин-декстраназа      (2.4.1.2) 316
Декстрины остаточные, как затравки в реакциях, катализируемых фосфорилазами      353
Декстрины остаточные, как ингибиторы фосфорилаз      353
Денатурация на поверхности      28
Денатурация нагреванием, фракционирование ферментов      56
Денатурация ферментов      27 108 753
Денатурация, теплота инактивации      236—241
Детергенты, использование для экстрагирования ферментов      28 53 699 704
Дефосфо-CoA — киназа      (2.7.1.24) 319
Диализ      73—74
Диализ использование трубок для концентрирования растворов      75
Диализ равновесный, определение числа центров связывания      176—177

1 2 3 4 5 6 7 8

О проекте