Авторизация
Поиск по указателям
Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)
Обсудите книгу на научном форуме Нашли опечатку?
Название: Ферменты (Том 3)Авторы: Диксон М., Уэбб Э. Аннотация: Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Язык: Рубрика: Биология /Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц ed2k: ed2k stats Год издания: 1982Количество страниц: 1120Добавлена в каталог: 29.11.2005Операции: Положить на полку |
Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID
Предметный указатель
Нуклеозидмонофосфаткиназа (2.7.4.4) 319 Нуклеозиды, расщепление 323 Нуклеотид-пирофосфатаза (3.6.1.9) 239 325 665 674 783 Нуклеотидазы, колориметрический метод определения 43 Нуклеотидил-циклазы (4.6.1) 327 Нуклеотидилтрансферазы (2.7.7) 320 Нуклеотиды 815—816 820—823 835—843 854 862 865—866 873 Нумерация ферментов 293—299 Обессоливание 73—74 Облучение, повреждение нуклеиновых кислот 823 Обратимая денатурация 237—239 Обратимая инактивация ферментов, влияние на кривые Аррениуса 253—254 Обратимость реакций, катализируемых ферментами 399 Обратимость фермент-субстратных взаимодействий 399 Обратимые ингибиторы 482—483 Обратимые реакции 111—113 Обратная транскриптаза 826 Ограничение скорости ферментативной реакции условиями определения активности 87 Односубстратные реакции, кинетика 92—123 Одноуглеродные группы и их переносчики 724—731 Оказаки фрагменты 828 Окислительно-восстановительные реакции, одноэквивалентные 410—411 Окислительно-восстановительный потенциал 42 Окислительное фосфорилирование 888—889 900 Окись углерода, как ингибитор фермента 696—697 705 711 713 Окись углерода, лиганд цитохрома 696—698 705—711 Окрашивание при определении локализации ферментов 893—894 Оксалоацетатдекарбоксилаза (4.1.1 3) 460 153 Оксалогликолатредуктаза (декарбоксилирующая) (1.1.1.92) 13 Оксигеназы, определение 305 Оксидаза D-аминокислот (1.4.3 3) 24 142 349—350 384 647—648 787 897 906 28 Оксидаза L-2-гидроксикислот (1.1.3.1) 681—682 797 16 Оксидаза L-аминокислот (1.4.3.2) 190 239 384 681—682 786 27 Оксидаза, определение 304 310 Оксидазы аминокислот, манометрические методы определения 40 Оксидазы аминокислот, специфичность 349—350 681—682 Оксидоредуктазы 407—424 669—672 Оксидоредуктазы внутримолекулярные (5.3) 328 467 Оксидоредуктазы внутримолекулярные, механизм действия 407—424 Оксидоредуктазы внутримолекулярные, названия 303 305 Оксидоредуктазы внутримолекулярные, реакции 127 310—312 414—415 Оксидоредуктазы, манометрические методы 40—41 Оксидоредуктазы, обратимость действия 672 Оксидоредуктазы, определение при помощи измерения флуоресценции 40 Оксидоредуктазы, системы связанные с коферментом 664 672 Оксидоредуктазы, спектрофотометрические методы 36—40 Оксидоредуктазы, специфичность 335 347 Оксидоредуктазы, структура центра, связывающего NAD 669—671 915 Оксиминотрансфераза (2.6.3.1) 318 Оксоглутарат-оксидазная система 731 Олиго-1,6-глюкозидаза (3.2.1.10) 111 Операторы в ДНК 830—831 872—873 Опероны 830 Оптимум pH для ферментативных реакций 199—202 204 205 Оптическая инверсия при ферментативных реакциях 431 Оптические изомеры, конкурентное торможение 337 Оптические изомеры, специфичность 336—344 Органические растворители, инактивация ферментов 28 Органические растворители, разрушение клеток 52—53 Органические растворители, фракционирование ферментов 28 57 Органоспецифические ферменты 897 905 911 Орнитин — карбамоилтрансфераза (2.1.3.3) 788 900 907 63 Орнитин-оксокислота — аминотрансфераза (2.6.1.13) 789 908 75 Оротатредуктаза (1.3.1.14) 24 Осмотическая работа 887 Отделение белковой цепи от рибосомы 868 Относительная константа активации 568 Относительные концентрации субстрата, использование в кинетике 97 Очистка ферментов 14—16 45—81 Пальмитоил-CoA — гидролаза (3.1.2.2) 789 Пантетеин в ферментной системе, катализирующей грамицидин 721 885 Папаин (3.4.22.2) Папаин, структура 737 761 Параллельные графики 142 169—170 174 Параллельные ферментативные реакции (с различными температурными коэффициентами) 251 Парциальные реакции, методы исследования 280—281 Пастера и Либиха спор 14—15 Пектинэстераза (3.1.1.11) 777 Пенициллин как ингибитор 884 Пенициллиназа (3.5.2.6) 777 146 Пенообразование, опасность при выделении ферментов 11 Пентозилтрансферазы (2.4.2) 317 Пепсин A (3.4.23.1) 237 447 450—452 778 133 Пепсин A, кинетика 237—238 251 Пепсин A, образование из предшественника 742 Пепсин A, специфичность 374—375 Пепсин C (3.4.23.3) 134 Пепсиноген, активация 742 Пептид-деформилаза 867 Пептид-синтетазы (6.3.2) 883 Пептидаза из эритроцитов овцы 799 Пептидазы (3.4) 323—324 Пептидазы, использование для определения аминокислотной последовательности 733 Пептидазы, специфичность 323—324 335 370—377 Пептидилтрансфераза 859 Пептидные связи, гидролиз 323—324 Пептидные цепи, укладка в ферментах 735 741—743 750—768 Пептидные цепи, число в молекуле 738—742 Пептидогликан, нерибосомный синтез 882—884 Пептиды циклические, биосинтез 884—885 Первичная структура ферментов 738—750 Перекись водорода как окислитель 672 Перекись водорода, образование при восстановлении 411—412 Переносчики окислительно-восстановительные 664—713 Переходные состояния в ферментативных реакциях 260—290 Период полужизни мРНК 880 Пероксид-дисмутаза (1.15.1.1) 412 777 898 907 920 927 Пероксидаза (1.11.1.7) 312 348 638 779 907 44 Пероксидаза, использование в гистохимии 894 Пероксидаза, кинетика 276—280 Пероксидазы, специфичность 348 Пероксидный радикал, образование 411—413 Пероксисомы 891 895—896 902 Пероксисомы, разделение 895 Пероксисомы, размер 896 Перхлорат, экстрагирование ферментов 53 Песок для разрушения тканей 52 Пиллуланаза (3.2.1.41) 116 Пингвинаин (3.4.99.18) 140 Пиридиновые производные, окисление 335 Пиридоксальфосфат структура 717 Пиридоксальфосфат, как переносчик аминогрупп 717—720 Пиридоксальфосфат, как простетическая группа 318 325 400 717 Пиридоксальфосфат, механизм действия 430 433 465 717—720 Пиридоксальфосфат, спектр поглощения 719 Пиридоксаминпируват — трансаминаза (2.6.1.30) 76 Пиридоксаминфосфат 717—718 Пирофосфат магния, как субстрат пирофосфатазы 192 Пирофосфатаза неорганическая (3.6.1.1) 191 460 783 818 Пирофосфатазы, классификация 324—325 Пирофосфатная связь 817—818 Пирофосфатная связь, гидролиз кислотами 43 Пирофосфатная связь, образование 714 888 Пирофосфомевалонат-декарбоксилаза (4.1.1.33) 228 Пирофосфорилаза, значение 320 Пирофосфотрансферазы (2.7.6) 319 Пирролин-2-карбоксилат — редуктаза (1.5.1.1) 907 Пирролин-5-карбоксилат — редуктаза (1.5.1.2) 907 Пируват, ортофосфат — дикиназа (2.7.9.1) 321 Пируватдегидрогеназа (липоамид) (1.2.4.1) 325 686 731 786 Пируватдегидрогеназа (цитохром) (1.2.2.2) 797 21 Пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) 325 377 383 730—731 793 Пируваткарбоксилаза (6.4.1.1) 139 406 549 622—623 634 660 769 797 910 Пируваткиназа (2.7.1.40) 355 406 436 438 532—533 600 616 783 908 83 Пируватоксидазная система 731 Пластохинон 903 Пластоцианин 632 Поглощение и секреция 887 Поглощение света 36—39 Поли-3-гидроксимасляная кислота, гранулы в клетках 891 Полиакриламидные гели для аффинной хроматографии 66 Полидезоксирибонуклеотидсинтетаза (АТР) (6.5.1.1) 828 Полинуклеотид, отщепляемый рибонуклеазой H 828 Полинуклеотидные матрицы 814 817 823—825 Полинуклеотидные матрицы трансляция в аминокислотную последовательность 817 850 Полинуклеотиды синтетические, используемые в качестве матриц 825 850 Полинуклеотиды, водородные связи между цепями 815—816 Полипептиды, нерибосомный синтез 881—886 Полирибонуклеотид — нуклеотидил-трансфераза (2.7.7.8) 795 Полисахарид-лиазы (4.2.2) 327 Полисахариды, влияние на определение чистоты ферментов 49 Полисомы 867 Полифосфаткиназа (2.7.4.1) 319 Положительная кооперативность 571 Полупериод быстрых реакций 269 Поляриметрические методы 42—43 Полярографические методы 42 Порфирексиды, окисление восстановленных коферментов 671 Порфириновые кольца, влияние на укладку цепи 735 739 Порфирины цитохромов 693—694 Порфобилиногенсинтаза (4.2.1.24) 327 797 Последовательность poly (A) в мРНК 834 880 Последовательность аминокислот в белках и ферментах, видовые различия 748—750 914—915 Последовательность аминокислот в белках, гомология 748—750 916—917 Последовательные ферментные реакции, влияние температуры 251—252 Правила для интерпретации логарифмических графиков 223—224 Правила для интерпретации номенклатуры ферментов 299—309 Предшественники ферментов 739—742 Преинициатор 831 Префенатдегидратаза (4.2.1.51) 936—937 Префенатдегидрогеназа (1.3.1.12) 785 936—937 Примеси в реагентах токсические, влияние на кинетические параметры 85 510—514 Продолжительность жизни мРНК 872 880 Продолжительность жизни ферментов в животных клетках 924—927 Продукты ферментативных реакций, химическое определение 43 Проинсулин 740—741 Происхождение жизни 939—950 Пролил-дипептидаза (3.4.13.8) 372 Пролин, 2-оксоглутарат-диоксигеназа (1.14.11.2) 797 Пролин-дипептидаза (3.4.13.9) 372 Промоторный участок в ДНК 830—832 872—873 Пропандиолдегидратаза (4.2.1.28) 729 Пропионил-CoA — карбоксилаза (гидролизующая АТР) (6.4.1.3) 477 801 190 Простетические группы, биосинтез 815 Простетические группы, как переносчики 661 Простетические группы, соединение с субстратами 400—401 Простетические группы, стабилизация белка 240 Простетические группы, число в молекуле фермента 733 766 Протамин как осадитель нуклеиновых кислот 75 Протеазы, участие в регуляции содержания ферментов 926—927 Протеиназы кислые (3.4.23) 324 927 Протеиназы сериновые (3.4.21) 324 440—447 Протеиназы тиоловые (3.4.22) 324 440—447 Протеиназы, механизм действия 739—452 Протеиназы, нелинейные концентрационные графики 88—91 Протеинкиназа (2.7.1.37) 791 932 Протеолитические ферменты для экстрагирования ферментов 53 Протеолитический коэффициент 32 Протеолитическое отношение 32 Протогем в молекулах цитохромов b 693—694 Протокатехат — 3,4-диоксигеназа (1.13.11.3) 801 48 Протокатехат — 4,5-дибксигеназа (1.13.11.8) 791 Протопласт, мембрана 892 Пуриннуклеозидфосфорилаза (2.4.2.1) 70 Пуромицин как ингибитор синтеза белка 871 Разветвленные пути обмена, регуляция 934—935 Разностные спектры 694 Разрушение клеток и тканей 52—53 Разрушение клеток и тканей замораживанием 52 Разрушение клеток и тканей растиранием с песком или измельченным стеклом 52 Рамнулозофосфат-альдолаза (4.1.2.19) 791 165 Растворение компонентов цитохромов 699 Растворение ферментов внутриклеточных частиц 52—54 Растворимость белков в растворах солей 59—61 Растворимость, как тест на гомогенность ферментов 78—80 Растворитель, связывание ферментом 258 Рацемазы (5.1) 328 340—341 465 Рацемазы аминокислот, механизм действия 718 Рацематы, разделение 336 Реакции Бэкварда 111 Реакции восстановления коферментов дегидрогеназами, механизм 407—424 669—670 Реакции с участием двух субстратов 127—171 Реакции с участием трех субстратов 171—174 Регуляторные субъединицы 930—933 Регуляция активности ферментов 912 928—929 934—935 Регуляция активности ферментов по «каскадному» типу 930—933 Редуктаза тартронового полуальдегида (1.1.1.60) 11 Редуктазы 301—302 407 Релаксационные методы 281—290 Ренин (3.4.23.4) см. «Химозин» Рентгеноструктурный анализ, исследование механизмов действия ферментов 443—444 446—447 449—452 455 456 Рентгеноструктурный анализ, определение структуры NADH 669—671 Рентгеноструктурный анализ, определение структуры ферментов 404 733—734 752 Репликационные вилки 826—829 Репликация полинуклеотидов 813—845 Репрессия синтеза ферментов 872—880 Репрессия синтеза ферментов аминокислотами 875—880 Репрессия синтеза ферментов продуктом 874—879 Репрессоры 831—832 872—879 Рецепторная специфичность 346 Рибозофосфат — пирофосфокиназа (2.7.6.1) 319 674 781 Рибокиназа (2.7.1.15) 357—358 674 Рибонуклеаза (3.1.27.3) 367 736 Рибонуклеаза (панкреатическая) (3.1.27.5) 234 366—367 427 456—458 776 909 102 Рибонуклеаза Н (3.1.26.4) 828 Рибонуклеаза, ингибирование 542 Рибонуклеаза, ионизация 234—235 Рибонуклеаза, реакции 290 366—367 Рибонуклеаза, специфичность и классификация 366—367 Рибонуклеаза, структура 733 737 759 Рибонуклеиновая кислота информационная (мРНК) 814 Рибонуклеиновая кислота информационная, образование 820 831 879—880 Рибонуклеиновая кислота информационная, предшественники 879—881 Рибонуклеиновая кислота информационная, продолжительность жизни 880 Рибонуклеиновая кислота информационная, топография 831—834 Рибонуклеиновая кислота информационная, участки соединения с рибосомами 583—584 Рибонуклеиновая кислота рибосомная (рРНК) 855—858 Рибонуклеиновая кислота транспортная (тРНК) 817 834—843 Рибонуклеиновая кислота транспортная, модифицированные нуклеотиды 839—841 Рибонуклеиновая кислота транспортная, соединение с аминокислотами 817 835—849 Рибонуклеиновая кислота транспортная, структура 834—841 Рибонуклеиновая кислота транспортная, структурные особенности 839 Рибонуклеиновая кислота, конфигурация 817 Рибонуклеиновая кислота, участие в синтезе ДНК 828 Рибосомная система, возникновение 940—941 Рибосомные белки РНК (рРНК), структура и функции 855—858 Рибосомные белки, кофакторы 858—871 Рибосомные белки, молекулярные массы 855—858 Рибосомы, биосинтез ферментов и белков 815 Рибосомы, биосинтез ферментов, механизм 858—872 Рибосомы, размер 855—858 Рибосомы, структура 815 855—858 Рибосомы, транслокация 864 865—868 Рибосомы, функция 817—819 Рибофлавинфосфат 38 677—682 Рибулозодифосфат-карбоксилаза (4.1.1.39) 921 Рибулозофосфат — 3-эпимераза (5.1.3.1) 351 Рибулокиназа (2.7.1.16) 787 80 Рифампицин 871 рН-кривые, влияние ионов ингибирующих или активирующих 200—201 528—529 564—566 рН-кривые, интерпретация 198—201 рН-оптимум 198—200 216—221 332—333 565—566 рН-оптимум, фракционирование ферментов при его изменении 56 60 рН-статы 41 рН-функции Михаэлиса 202—213 рН-функции четырехчленные 209—210 РНК-нуклеотидилтрансфераза (РНК-полимераза) (2.7.7.6) 515 799 820 829—835 Рубредоксин 710 Рыбы, изоферменты 917—918 Салицилат — 1-монооксигеиаза (1.14.13.1) 786 56
Реклама
|
|
О проекте