Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3) :: Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ

Главная Ex Libris Книги Журналы Статьи Серии Каталог Wanted Загрузка ХудЛит Справка Поиск по индексам Поиск Форум

Авторизация

Поиск по указателям

Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)

Обсудите книгу на научном форуме

Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter

Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.

Язык:

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID

Предметный указатель

Нуклеозидмонофосфаткиназа      (2.7.4.4) 319
Нуклеозиды, расщепление      323
Нуклеотид-пирофосфатаза      (3.6.1.9) 239 325 665 674 783
Нуклеотидазы, колориметрический метод определения      43
Нуклеотидил-циклазы      (4.6.1) 327
Нуклеотидилтрансферазы      (2.7.7) 320
Нуклеотиды      815—816 820—823 835—843 854 862 865—866 873
Нумерация ферментов      293—299
Обессоливание      73—74
Облучение, повреждение нуклеиновых кислот      823
Обратимая денатурация      237—239
Обратимая инактивация ферментов, влияние на кривые Аррениуса      253—254
Обратимость реакций, катализируемых ферментами      399
Обратимость фермент-субстратных взаимодействий      399
Обратимые ингибиторы      482—483
Обратимые реакции      111—113
Обратная транскриптаза      826
Ограничение скорости ферментативной реакции условиями определения активности      87
Односубстратные реакции, кинетика      92—123
Одноуглеродные группы и их переносчики      724—731
Оказаки фрагменты      828
Окислительно-восстановительные реакции, одноэквивалентные      410—411
Окислительно-восстановительный потенциал      42
Окислительное фосфорилирование      888—889 900
Окись углерода, как ингибитор фермента      696—697 705 711 713
Окись углерода, лиганд цитохрома      696—698 705—711
Окрашивание при определении локализации ферментов      893—894
Оксалоацетатдекарбоксилаза      (4.1.1 3) 460 153
Оксалогликолатредуктаза (декарбоксилирующая)      (1.1.1.92) 13
Оксигеназы, определение      305
Оксидаза D-аминокислот      (1.4.3 3) 24 142 349—350 384 647—648 787 897 906 28
Оксидаза L-2-гидроксикислот      (1.1.3.1) 681—682 797 16
Оксидаза L-аминокислот      (1.4.3.2) 190 239 384 681—682 786 27
Оксидаза, определение      304 310
Оксидазы аминокислот, манометрические методы определения      40
Оксидазы аминокислот, специфичность      349—350 681—682
Оксидоредуктазы      407—424 669—672
Оксидоредуктазы внутримолекулярные      (5.3) 328 467
Оксидоредуктазы внутримолекулярные, механизм действия      407—424
Оксидоредуктазы внутримолекулярные, названия      303 305
Оксидоредуктазы внутримолекулярные, реакции      127 310—312 414—415
Оксидоредуктазы, манометрические методы      40—41
Оксидоредуктазы, обратимость действия      672
Оксидоредуктазы, определение при помощи измерения флуоресценции      40
Оксидоредуктазы, системы связанные с коферментом      664 672
Оксидоредуктазы, спектрофотометрические методы      36—40
Оксидоредуктазы, специфичность      335 347
Оксидоредуктазы, структура центра, связывающего NAD      669—671 915
Оксиминотрансфераза      (2.6.3.1) 318
Оксоглутарат-оксидазная система      731
Олиго-1,6-глюкозидаза      (3.2.1.10) 111
Операторы в ДНК      830—831 872—873
Опероны      830
Оптимум pH для ферментативных реакций      199—202 204 205
Оптическая инверсия при ферментативных реакциях      431
Оптические изомеры, конкурентное торможение      337
Оптические изомеры, специфичность      336—344
Органические растворители, инактивация ферментов      28
Органические растворители, разрушение клеток      52—53
Органические растворители, фракционирование ферментов      28 57
Органоспецифические ферменты      897 905 911
Орнитин — карбамоилтрансфераза      (2.1.3.3) 788 900 907 63
Орнитин-оксокислота — аминотрансфераза      (2.6.1.13) 789 908 75
Оротатредуктаза      (1.3.1.14) 24
Осмотическая работа      887
Отделение белковой цепи от рибосомы      868
Относительная константа активации      568
Относительные концентрации субстрата, использование в кинетике      97
Очистка ферментов      14—16 45—81
Пальмитоил-CoA — гидролаза      (3.1.2.2) 789
Пантетеин в ферментной системе, катализирующей грамицидин      721 885
Папаин      (3.4.22.2)
Папаин, структура      737 761
Параллельные графики      142 169—170 174
Параллельные ферментативные реакции (с различными температурными коэффициентами)      251
Парциальные реакции, методы исследования      280—281
Пастера и Либиха спор      14—15
Пектинэстераза      (3.1.1.11) 777
Пенициллин как ингибитор      884
Пенициллиназа      (3.5.2.6) 777 146
Пенообразование, опасность при выделении ферментов      11
Пентозилтрансферазы      (2.4.2) 317
Пепсин A      (3.4.23.1) 237 447 450—452 778 133
Пепсин A, кинетика      237—238 251
Пепсин A, образование из предшественника      742
Пепсин A, специфичность      374—375
Пепсин C      (3.4.23.3) 134
Пепсиноген, активация      742
Пептид-деформилаза      867
Пептид-синтетазы      (6.3.2) 883
Пептидаза из эритроцитов овцы      799
Пептидазы      (3.4) 323—324
Пептидазы, использование для определения аминокислотной последовательности      733
Пептидазы, специфичность      323—324 335 370—377
Пептидилтрансфераза      859
Пептидные связи, гидролиз      323—324
Пептидные цепи, укладка в ферментах      735 741—743 750—768
Пептидные цепи, число в молекуле      738—742
Пептидогликан, нерибосомный синтез      882—884
Пептиды циклические, биосинтез      884—885
Первичная структура ферментов      738—750
Перекись водорода как окислитель      672
Перекись водорода, образование при восстановлении       411—412
Переносчики окислительно-восстановительные      664—713
Переходные состояния в ферментативных реакциях      260—290
Период полужизни мРНК      880
Пероксид-дисмутаза      (1.15.1.1) 412 777 898 907 920 927
Пероксидаза      (1.11.1.7) 312 348 638 779 907 44
Пероксидаза, использование в гистохимии      894
Пероксидаза, кинетика      276—280
Пероксидазы, специфичность      348
Пероксидный радикал, образование      411—413
Пероксисомы      891 895—896 902
Пероксисомы, разделение      895
Пероксисомы, размер      896
Перхлорат, экстрагирование ферментов      53
Песок для разрушения тканей      52
Пиллуланаза      (3.2.1.41) 116
Пингвинаин      (3.4.99.18) 140
Пиридиновые производные, окисление      335
Пиридоксальфосфат структура      717
Пиридоксальфосфат, как переносчик аминогрупп      717—720
Пиридоксальфосфат, как простетическая группа      318 325 400 717
Пиридоксальфосфат, механизм действия      430 433 465 717—720
Пиридоксальфосфат, спектр поглощения      719
Пиридоксаминпируват — трансаминаза      (2.6.1.30) 76
Пиридоксаминфосфат      717—718
Пирофосфат магния, как субстрат пирофосфатазы      192
Пирофосфатаза неорганическая      (3.6.1.1) 191 460 783 818
Пирофосфатазы, классификация      324—325
Пирофосфатная связь      817—818
Пирофосфатная связь, гидролиз кислотами      43
Пирофосфатная связь, образование      714 888
Пирофосфомевалонат-декарбоксилаза      (4.1.1.33) 228
Пирофосфорилаза, значение      320
Пирофосфотрансферазы      (2.7.6) 319
Пирролин-2-карбоксилат — редуктаза      (1.5.1.1) 907
Пирролин-5-карбоксилат — редуктаза      (1.5.1.2) 907
Пируват, ортофосфат — дикиназа      (2.7.9.1) 321
Пируватдегидрогеназа (липоамид)      (1.2.4.1) 325 686 731 786
Пируватдегидрогеназа (цитохром)      (1.2.2.2) 797 21
Пируватдекарбоксилаза      (4.1.1.1) 325 377 383 730—731 793
Пируваткарбоксилаза      (6.4.1.1) 139 406 549 622—623 634 660 769 797 910
Пируваткиназа      (2.7.1.40) 355 406 436 438 532—533 600 616 783 908 83
Пируватоксидазная система      731
Пластохинон      903
Пластоцианин      632
Поглощение и секреция      887
Поглощение света      36—39
Поли-3-гидроксимасляная кислота, гранулы в клетках      891

Полиакриламидные гели для аффинной хроматографии      66
Полидезоксирибонуклеотидсинтетаза (АТР)      (6.5.1.1) 828
Полинуклеотид, отщепляемый рибонуклеазой H      828
Полинуклеотидные матрицы      814 817 823—825
Полинуклеотидные матрицы трансляция в аминокислотную последовательность      817 850
Полинуклеотиды синтетические, используемые в качестве матриц      825 850
Полинуклеотиды, водородные связи между цепями      815—816
Полипептиды, нерибосомный синтез      881—886
Полирибонуклеотид — нуклеотидил-трансфераза      (2.7.7.8) 795
Полисахарид-лиазы      (4.2.2) 327
Полисахариды, влияние на определение чистоты ферментов      49
Полисомы      867
Полифосфаткиназа      (2.7.4.1) 319
Положительная кооперативность      571
Полупериод быстрых реакций      269
Поляриметрические методы      42—43
Полярографические методы      42
Порфирексиды, окисление восстановленных коферментов      671
Порфириновые кольца, влияние на укладку цепи      735 739
Порфирины цитохромов      693—694
Порфобилиногенсинтаза      (4.2.1.24) 327 797
Последовательность poly (A) в мРНК      834 880
Последовательность аминокислот в белках и ферментах, видовые различия      748—750 914—915
Последовательность аминокислот в белках, гомология      748—750 916—917
Последовательные ферментные реакции, влияние температуры      251—252
Правила для интерпретации логарифмических графиков      223—224
Правила для интерпретации номенклатуры ферментов      299—309
Предшественники ферментов      739—742
Преинициатор      831
Префенатдегидратаза      (4.2.1.51) 936—937
Префенатдегидрогеназа      (1.3.1.12) 785 936—937
Примеси в реагентах токсические, влияние на кинетические параметры      85 510—514
Продолжительность жизни мРНК      872 880
Продолжительность жизни ферментов в животных клетках      924—927
Продукты ферментативных реакций, химическое определение      43
Проинсулин      740—741
Происхождение жизни      939—950
Пролил-дипептидаза      (3.4.13.8) 372
Пролин, 2-оксоглутарат-диоксигеназа      (1.14.11.2) 797
Пролин-дипептидаза      (3.4.13.9) 372
Промоторный участок в ДНК      830—832 872—873
Пропандиолдегидратаза      (4.2.1.28) 729
Пропионил-CoA — карбоксилаза (гидролизующая АТР)      (6.4.1.3) 477 801 190
Простетические группы, биосинтез      815
Простетические группы, как переносчики      661
Простетические группы, соединение с субстратами      400—401
Простетические группы, стабилизация белка      240
Простетические группы, число в молекуле фермента      733 766
Протамин как осадитель нуклеиновых кислот      75
Протеазы, участие в регуляции содержания ферментов      926—927
Протеиназы кислые      (3.4.23) 324 927
Протеиназы сериновые      (3.4.21) 324 440—447
Протеиназы тиоловые      (3.4.22) 324 440—447
Протеиназы, механизм действия      739—452
Протеиназы, нелинейные концентрационные графики      88—91
Протеинкиназа      (2.7.1.37) 791 932
Протеолитические ферменты для экстрагирования ферментов      53
Протеолитический коэффициент      32
Протеолитическое отношение      32
Протогем в молекулах цитохромов b      693—694
Протокатехат — 3,4-диоксигеназа      (1.13.11.3) 801 48
Протокатехат — 4,5-дибксигеназа      (1.13.11.8) 791
Протопласт, мембрана      892
Пуриннуклеозидфосфорилаза      (2.4.2.1) 70
Пуромицин как ингибитор синтеза белка      871
Разветвленные пути обмена, регуляция      934—935
Разностные спектры      694
Разрушение клеток и тканей      52—53
Разрушение клеток и тканей замораживанием      52
Разрушение клеток и тканей растиранием с песком или измельченным стеклом      52
Рамнулозофосфат-альдолаза      (4.1.2.19) 791 165
Растворение компонентов цитохромов      699
Растворение ферментов внутриклеточных частиц      52—54
Растворимость белков в растворах солей      59—61
Растворимость, как тест на гомогенность ферментов      78—80
Растворитель, связывание ферментом      258
Рацемазы      (5.1) 328 340—341 465
Рацемазы аминокислот, механизм действия      718
Рацематы, разделение      336
Реакции Бэкварда      111
Реакции восстановления коферментов дегидрогеназами, механизм      407—424 669—670
Реакции с участием двух субстратов      127—171
Реакции с участием трех субстратов      171—174
Регуляторные субъединицы      930—933
Регуляция активности ферментов      912 928—929 934—935
Регуляция активности ферментов по «каскадному» типу      930—933
Редуктаза тартронового полуальдегида      (1.1.1.60) 11
Редуктазы      301—302 407
Релаксационные методы      281—290
Ренин      (3.4.23.4) см. «Химозин»
Рентгеноструктурный анализ, исследование механизмов действия ферментов      443—444 446—447 449—452 455 456
Рентгеноструктурный анализ, определение структуры NADH      669—671
Рентгеноструктурный анализ, определение структуры ферментов      404 733—734 752
Репликационные вилки      826—829
Репликация полинуклеотидов      813—845
Репрессия синтеза ферментов      872—880
Репрессия синтеза ферментов аминокислотами      875—880
Репрессия синтеза ферментов продуктом      874—879
Репрессоры      831—832 872—879
Рецепторная специфичность      346
Рибозофосфат — пирофосфокиназа      (2.7.6.1) 319 674 781
Рибокиназа      (2.7.1.15) 357—358 674
Рибонуклеаза       (3.1.27.3) 367 736
Рибонуклеаза (панкреатическая)      (3.1.27.5) 234 366—367 427 456—458 776 909 102
Рибонуклеаза Н      (3.1.26.4) 828
Рибонуклеаза, ингибирование      542
Рибонуклеаза, ионизация      234—235
Рибонуклеаза, реакции      290 366—367
Рибонуклеаза, специфичность и классификация      366—367
Рибонуклеаза, структура      733 737 759
Рибонуклеиновая кислота информационная (мРНК)      814
Рибонуклеиновая кислота информационная, образование      820 831 879—880
Рибонуклеиновая кислота информационная, предшественники      879—881
Рибонуклеиновая кислота информационная, продолжительность жизни      880
Рибонуклеиновая кислота информационная, топография      831—834
Рибонуклеиновая кислота информационная, участки соединения с рибосомами      583—584
Рибонуклеиновая кислота рибосомная (рРНК)      855—858
Рибонуклеиновая кислота транспортная (тРНК)      817 834—843
Рибонуклеиновая кислота транспортная, модифицированные нуклеотиды      839—841
Рибонуклеиновая кислота транспортная, соединение с аминокислотами      817 835—849
Рибонуклеиновая кислота транспортная, структура      834—841
Рибонуклеиновая кислота транспортная, структурные особенности      839
Рибонуклеиновая кислота, конфигурация      817
Рибонуклеиновая кислота, участие в синтезе ДНК      828
Рибосомная система, возникновение      940—941
Рибосомные белки РНК (рРНК), структура и функции      855—858
Рибосомные белки, кофакторы      858—871
Рибосомные белки, молекулярные массы      855—858
Рибосомы, биосинтез ферментов и белков      815
Рибосомы, биосинтез ферментов, механизм      858—872
Рибосомы, размер      855—858
Рибосомы, структура      815 855—858
Рибосомы, транслокация      864 865—868
Рибосомы, функция      817—819
Рибофлавинфосфат      38 677—682
Рибулозодифосфат-карбоксилаза      (4.1.1.39) 921
Рибулозофосфат — 3-эпимераза      (5.1.3.1) 351
Рибулокиназа      (2.7.1.16) 787 80
Рифампицин      871
рН-кривые, влияние ионов ингибирующих или активирующих      200—201 528—529 564—566
рН-кривые, интерпретация      198—201
рН-оптимум      198—200 216—221 332—333 565—566
рН-оптимум, фракционирование ферментов при его изменении      56 60
рН-статы      41
рН-функции Михаэлиса      202—213
рН-функции четырехчленные      209—210
РНК-нуклеотидилтрансфераза (РНК-полимераза)      (2.7.7.6) 515 799 820 829—835
Рубредоксин      710
Рыбы, изоферменты      917—918
Салицилат — 1-монооксигеиаза      (1.14.13.1) 786 56

1 2 3 4 5 6 7 8

О проекте