Главная    Ex Libris    Книги    Журналы    Статьи    Серии    Каталог    Wanted    Загрузка    ХудЛит    Справка    Поиск по индексам    Поиск    Форум   
blank
Авторизация

       
blank
Поиск по указателям

blank
blank
blank
Красота
blank
Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)
Диксон М., Уэбб Э. — Ферменты (Том 3)



Обсудите книгу на научном форуме



Нашли опечатку?
Выделите ее мышкой и нажмите Ctrl+Enter


Название: Ферменты (Том 3)

Авторы: Диксон М., Уэбб Э.

Аннотация:

Фундаментальная работа по биологии и химии ферментов, написанная крупными английскими биохимиками, отчасти уже известна советскому читателю по переводам двух предыдущих издании (М.: ИЛ, 196) и М.: Мир, 1966). Перевод третьего английского издания выходит в трех томах.
Третий том содержит главы о биосинтезе и биологии ферментов, а также атлас кристаллических ферментов и предметный указатель.
Для энзимологов, биохимиков, химиков, студентов, аспирантов и преподавателей биологических и химических факультетов.


Язык: ru

Рубрика: Биология/

Статус предметного указателя: Готов указатель с номерами страниц

ed2k: ed2k stats

Год издания: 1982

Количество страниц: 1120

Добавлена в каталог: 29.11.2005

Операции: Положить на полку | Скопировать ссылку для форума | Скопировать ID
blank
Предметный указатель
$20{\alpha}$-Гидроксистероид-дегидрогеназа      (.1.1.149) 778
$20{\beta}$-Гидроксистероид-дегидрогеназа      (1.1.1.53) 10
$3{\alpha}$-Гидроксистероид-дегидрогеназа      (1.1.1.50) 419 780
$\alpha$, $\alpha$-Трегалозофосфорилаза      (2.4.1.64) 799
$\alpha$-D-галактозидаза      (3.2.1.22) 368 114
$\alpha$-D-Маннозидаза      (3.2.1.24) 368 797 909
$\alpha$-L-Арабинофуранозидаза      (3.2.1.55) 674 118
$\alpha$-L-Фукозидаза      (3.2.1.51) 796
$\alpha$-N-Ацетидгалактозаминидаза      (3.2.1.49) 646 792
$\alpha$-Амилаза      (3 2 11) 455 564—566 776 909 104—106
$\alpha$-Амилаза, реакции      322 368—370
$\alpha$-глюкозидаза      (3.2.1.20) 368 783
$\alpha$-Лактальбумин      749
$\beta$-D-галактозидаза      (3.2.1.23) 368 768 909 115
$\beta$-D-глюкуронидаза      (3.2.1.31) 796 899 909 911 921
$\beta$-D-Маннозидаза      (3.2.1.25) 368 787
$\beta$-D-Фруктофуранозидаза      (3.2.1.26) 189—190 368 795
$\beta$-N-Ацетил-D-глюкозаминидаза      (3.2.1.30) 792 909
$\beta$-N-Ацетилгексозаминидаза      (3.2.1.52) 674 117
$\beta$-Амилаза      (3.2.1.2) 322 346 368 455 796 107
$\beta$-Гидроксистероид-дегидрогеназа      (1.1.1.51) 419
$\beta$-глюкозидаза      (3.2.1.21) 368 781.
$\beta$-Лизин — 5,6-аминомутаза      (5.4 3 3) 729
$\beta$-Структура ($\beta$-слои)      751—752 757—758 759 766—767
$\omega$-Амидаза      (3.5.1.3) 781 909
$\rho$-фактор      830
$\sigma$-фактор      829—830
(Ацил-переносящий белок) –фосфодиэстераза      (3.1.4.14) 723
(Ацил-переносящий белок) — малонилтрансфераза      (3.3.1.39) 723
(Ацил-переносящий белок) —ацетилтрансфераза      (2.3.1.38) 723
1,3-Дифосфо-D-глицерат, образование      888
1,4-$\alpha$-глюкан-ветвящий фермент      (2.4.1.18) 316
1,4-Лактоназа      (3.1.1.25) 321
1-D-1 -гуанидино-3-амино-1, 3-дезокси-сцилло-инозитол—аминотрансфераза      (3.5.3.7) 793
2,3-Дифосфо-D-глицерат      773
2,5-Дигидроксипиридин — 5,6-диоксигеназа      (1.13.11.9) 797 50
2-Изопропилмалат-синтаза      (4.1.3.12) 791
2-Оксоглутарат, как кофермент, переносящий аминогруппы      713 720
2-Оксоглутаратдегидрогеназа (липоамид)      (1.2.4.2) 686 731 774
3,4-Дигидроксифенилацетат — 2,3-диоксигеназа      (1.13.11.15) 669 52
3-Гидроксиантранилат-оксидаза      (1.10.3.5) 791
3-Гидроксиацил-CoA — дегидрогеназа      (1.1.35) 379 419 6
3-Гидроксибутиратдегидрогеназа      (1.1.1.30) 46 898 906 5
3-енол-Пирувоилшикимат-5-фосфат — синтаза      (2.5.1.19) 936
3-Оксоацил- (ацил-переносящий белок)-редуктаза      (1.1.1.100) 723
3’-Фосфоаденилилсульфат, как предшественник органических сульфатов      321
4-$\alpha$-глюканотрансфераза      (2.4.1.25) 316
4-Гидрокси-2-оксоглутарат — альдолаза      (4.1.3.16) 789
4-Гидроксибензоат — 3-монооксигеназа      (1.14.13.2) 783 57
5,10-Метенилтетрагидрофолат — синтетаза      (6.3.3.2) 726—727
5-Нуклеотидаза      (3.1.3.5) 909
5-Фосфорибозилантранилат-изомераза      936
6-Фосфофруктокиназа      (2.7.1.11) 39 87 142 143 591 610 792 908 934 79
ADP как переносчик фосфата      713—715
ADP колориметрический метод определения      43
ADP сродство к магнию      551—552
CoA-трансфераза 3-кетокислот      (2.8.3.5) 383 436
D-3-гидроксидеканоил-(ацил-переносящий белок) — дегидратаза      (4.2.1.60) 778
D-Аланин — аминотрансфераза      (2.6.1.21) 781
D-Аспартатоксидаза      (1.4.3.1) 349 681—682
D-лактатдегидрогеназа      (1.1.1.28) 336—337 343—344 419
D-лактатдегидрогеназа (цитохром)      (1.1.2.4) 681—682
D-Лизин — 5,6-аминомутаза      (5.4.3.4) 729
D-пептиды, образование      883—885
D-Сериндегидратаза      (4.2.1.14) 780 173
dCMP-дезаминаза      (3.5.4.12) 610 789 910
F-Актин, связывание ферментов      774
FAD      см. «Флавинадениндинуклеотид»
Gal-оперон      873—879
GDP как переносчик (акцептор) фосфата      714
GTP и синтез белка      818—819 862—864
GTP участие в реакциях, катализируемых синтетазами      602—603 722 818—819
L-Арабинозоизомераза      (5.3.1.4) 799 181
L-глутамилцистеинсинтетаза      (6.3.2.2) 472—473 478
L-Лизин — 6-аминотрансфераза      (2.6.1.36) 77
L-Рибулозофосфат — 4-эпимераза      (5.1.3.4) 179
L-Сериндегидратаза      (3.2.1.13) 783
Lac-оперон      872—874
n-Нитрофенол      90—91
n-Хлормеркурибензоат как ингибитор ферментов      532—533 542—543
n-Хлормеркурибензоат, диссоциация ферментов при его действии      768
NAD (Р)+-нуклеозидаза      (3.2.2.6) 436 666—667
NAD (Р)+-трансгидрогеназа      (1.6.1.1) 419 907
NAD и NADP, pH-стабильность      672
NAD и NADP, биосинтез      674
NAD и NADP, восстановление      37 414—421 666—669
NAD и NADP, ионизация      668—669
NAD и NADP, история открытия      664
NAD и NADP, номенклатура      668—669
NAD и NADP, распространение      670—672
NAD и NADP, свойства      670—676
NAD и NADP, структура      666
NAD(Р)Н-дегидр6геназа (хинон)      (1.6.99.2) 35
NAD+-киназа      (2.7.1.23) 319
NAD+-нуклеозидаза      (3.2.2.5) 674 778
NAD+-пероксидаза      (1.11.1.1) 681—682
NAD-связывающие участки дегидрогеназ      670—671
NADH и NADPH, кофакторы гидроксилаз      709—710
NADH и NADPH, окисление      671—672
NADH и NADPH, окисление феррицианидом      675
NADH и NADPH, флуоресценция      178
NADH и NADPH, формы A и B      417—418 676
NADH, ингибирование алкогольдегидрогеназы      641
NADH, определение сродства к ферментам      131—133
NADH, спектр поглощения      666—667
NADH-дегидрогеназа      (1.6.99.3) 907 36
NADH-дегидрогеназа (хинон)      (1.6.99.5) 681—682
NADP+, гидролиз      665 672—673
NADP+, З’-аналог      675
NADPH-дегидрогеназа      (1.7.99.1) 778 34
NADPH-цитохром — редуктаза      (1.6.2.4) 681—682 711 897 899
NMN—аденилилтрансфераза      (2.7.7.1) 320 674 897 901
o-Аминофенолоксидаза      (1.10.3.4) 668 39
p$K_s$ ферментов, значения      203—205
p$K_s$, определение      216—219 222—224 228—235
pH, влияние на действие ионов, на ферменты      565—566
pH, влияние на денатурацию белков      238—239
pH, влияние на константу Михаэлиса      221—235
pH, влияние на максимальную скорость      200—201 213—221
pH, влияние на окислительно-восстановительные процессы      408—411
pH, влияние на процессы ингибирования      528—529
pH, влияние на скорость ферментативных реакций      199—236
pH, влияние на сродство фермент —ингибитор      221—224 528—529
pH, влияние на стабильность ферментов      200—201
pH, влияние на фермент — субстрат      200—201 213—221
pH, контроль и его значение      10 11 29
pK, значения для групп в белках      233—234
UDPгалактоза-липополисахарид — галактозилтрансфераза      (2.4.1.44) 317
UDPглюкоза — 4-эпимераза      (5.13.2) 773 785 910
UDPглюкоза-липополисахарид — глюкозилтрансфёраза I      (2.4.1.58) 772
Абортивные (тупиковые) комплексы      153—154 168 232
Абсолютная скорость реакции, теория      19 238 243—245
Авидин, ингибитор биотиновых ферментов      716
Автолиз клеток      888 902
Автолиз клеток, освобождение ферментов      53
Агаваин      (3.4.99.2) 676 138
Агароза для хроматографии      66
Агликон      368
Агрегация ферментов, искусственная      772
Аденилаткиназа      (2.7.4.3) 237 319 429 438 777 88
Аденилатциклаза      (4.6.1.1) 897 931
Аденилилсульфатаза      (3.6.2.1) 730
Аденилилсульфаткиназа      (2.7.1.25) 730
Аденилилсульфатредуктаза      (1.8.99.2) 730
Аденилосукцинат-синтетаза      (6.3.4 4) 680 189
Аденозилметионин, переносчик метильных групп      314 727
Аденозин-3’, 5’-бисфосфат      730
Аденозингомоцистеин      727
Аденозиндезаминаза      (3.5.4.4) 910
Аденозинкиназа      (2.7.1.20) 777
Аденозинтрифосфат      см «АТР»
Аденозинтрифосфатаза      (3.6.1 3) 108 240—241 252—253 406 769 798 888—889 897 903 910
Адренодоксин      710
Адренодоксинредуктаза      (1.6.7.1) 710 (см. также «Ферредоксин — NADP+ — редуктаза»)
Адсорбция реактантов ферментами      97
Адсорбция, фракционирование ферментов      61—62
Азид как ингибитор ферментов      529 705
Аконитат спектрофотометрическое определение      27 84
Аконитат-гидратаза      (4.2.1.3) 84 327 342 406 910
Активаторная константа $(K_a)$, определение      32 546
Активаторы      545—569
Активаторы заменимые      556—559
Активаторы незаменимые      545—556
Активаторы при выделении ферментов      85—86
Активаторы, взаимодействие с субстратом      549 554—559 659—660
Активаторы, ингибирование избытком      553
Активаторы, ионы металлов, кинетика      549 556
Активаторы, металлы      139 545 560—561
Активаторы, определение механизма действия      559—561
Активация ферментами      18—19 399
Активация ферментов субклеточных частиц      898
Активированный комплекс      19 243—245
Активность каталитического центра      33—34
Активность молекулярная      32—34
Активность раствора фермента      48
Активность удельная      32—34 48
Активность фермента, определение      47—49
Активность, единицы      31—34
Актиномицин D как ингибитор синтеза белка      871
Акцепторная специфичность дегидрогеназ      310—312 347—348 414—415
Аланинаминотрансфераза      (2.6.1.2) 346 788 908 73
Аланиндегидрогеназа      (1.4.1.1) 796
Алкогольдегидрогеназа (1.1.1.1), изоферменты      919
Алкогольдегидрогеназа (NADP+)      (1.1.1.2) 347
Алкогольдегидрогеназа, использование для определения фосфатазы      39
Алкогольдегидрогеназа, кинетика действия      133 139 160 163 170 197 275—276 281 569
Алкогольдегидрогеназа, механизм действия      406 415—419 640—641
Алкогольдегидрогеназа,специфичность      335 347 675 918—919
Алкогольдегидрогеназа,стереоспецифичность      344
Алкогольдегидрогеназа,структура      670 736 743 782 1
Аллели      916 922
Аллостерическая константа      582
Аллостерические ингибиторы      570 933—934
Аллостерические эффекты      570—573
Альгинатсинтаза      (2.4.1.33) 317
Альдегид-дегидрогеназа      (1.2.1.3) 140 347 419 795
Альдегид-дегидрогеназа (NAD(P+)      (1.2.1.5) 18
Альдегид-дегидрогеназа (NADP+)      (1.2.1.4) 347
Альдегид-лиазы      326
Альдегидные группы, их переносчики      730—731
Альдегидоксидаза      (1.2.3.1) 335
Альдегиды соединение с NAD      675
Альдегиды, окисление      39 310—311 335
Альдоза—1-эпимераза      (5.1.3.3) 328 381—382 466 781
Альдозоредуктаза      (1.1.1.21) 782
Альдолаза      (4.1.2.13) 39 90 326 377 467 768 774 785 897 910 915 924
Альтернативные субстраты      157—162
Алюминия гидроокись, приготовление      61
Алюминия гидроокись, фракционирование с ее помощью ферментов      61
Амид-сингетазы      329
Амидаза      (3.5.1.4) 383
Амидин-лиазы      327
Амидные группы, образование модифицированных форм ферментов при их потере      924
Амидофосфорибозилтрансфераза      (2.4.2.14) 780
Амиды, гидролиз пептидазами      373—374
Амилаза      14 370
Амилазы      27
Амилазы. специфичность      368—369
Амилопектин, синтез      316
Амилопектин, фосфоролиз      352
Амилосахараза      (2.4.1.4) 316
Аминоацил-тРНК — гидролаза      (3.1.1.29) 673 98
Аминоацилаза      (3.5.1.14) 909
Аминогруппы, ионизация      233—235
Аминогруппы, переносчики      717—720
Аминокислотная последовательность ферментов      813—814
Аминокислотные последовательности, гомология      748—750
Аминокислотные последовательности, копирование      813—814
Аминокислоты, замены      744—749
Аминокислоты, механизм окисления      349—350
Аминокислоты, полинуклеотидный код      850—854 941—942
Аминокислоты, последовательность      943—944
Аминокислоты, последовательность в ферментах      733 743
Аминокислоты, последовательность в ферментах, видовые различия      744—745
Аминоксидаза (содержащая медь)      (1.4.3.6) 907 29 30
Аминоксидаза (содержащая флавин)      (1.4.3.4) 141—143 200 384 514 682 897 907
Аминопептидаза микросомная      (3.4.11.2) 798
Аминопептидаза цитозоля      (3.4.11.1) 371 797
Аминопептидазы      (3.4.11) 371 375—376
Аммиак-лиазы      (4.3.1) 327 380
Аммония сульфат, влияние на определение белкового азота      49
Аммония сульфат, фракционирование ферментов      58—61
Аммония сульфат, фракционирование ферментов номограмма      60
Аммония сульфат, «высаливание»      20
АМР-дезаминаза      (3.5.4.6)
Аналоги NAD и NADP      673 675—676
Анионы как активаторы ферментов      218 564—569
Анри уравнение      106
Антибиотики как ингибиторы биосинтеза белка      871
Антикодоны      817—818 835 840—841
Антимицин A      708
Антитела флуоресцирующие, определение локализации ферментов      894
Антитела, ингибирование ферментов      519 703 711
Антранил-синтаза      (4.1.3.27) 791 936
Антранилат-фосфорибозилтрансфераза      (2.4.2.18) 936
Апираза      (3.6.1.5) 795
Арабинозилолигонуклеотиды, гидролиз      367
Аргиназа      (3.5.3.1) 560 788 909 925 148
Аргинин, как репрессор      876
Аргининдекарбоксилаза      (4.1.1.19) 801 156
Аргининкиназа      (2.7.3.3) 778 87
Аргининосукцинат-лиаза      (4.3.2.1) 795 900
Аргининосукцинат-синтетаза      (6.3.4.5) 478 900
Аргининрацемаза      (5.1.1.9) 178
Ариламин-ацетилтрансфераза      (2.3.1.5) 436
Арилациламидаза      (3.5.1.13) 383
Арилсульфатаза      (3.1.6.1) 38 779 909
Арилсульфатаза, кинетика      86 90 229 567
Арилэстераза      (3.1.1.2) 360 909
Ароматические аминокислоты, биосинтез      936—938
Аррениуса графики      241—244 248—255
Аррениуса теория скоростей реакций      19 241—242
Арсенат как акцептор гликозильных групп      352 353 435
Аскорбат      38 688
Аскорбат, как восстановитель      689 713
Аскорбат, окисление      688 710
Аскорбатоксидаза      (1.10.3.3) 688
Аспарагин-оксокислота — аминотрансфераза      (2.6.1.14) 908
Аспарагиназа      (3.5.1.1) 332 790 909 142
Аспарагинсинтетаза      (6.3.1.1) 910
Аспартат — карбамоилтрансфераза      (2.1.3.2) 181 603 612 616—617 619 768—773 798 907 933 62
Аспартат-4-декарбоксилаза      (4.1.1.12) 801 155
Аспартатаминотрансфераза      (2.6.1.1) 786 898 908 920 72
Аспартаткиназа      (2.7.2.4) 612 788 799 936—938
Аспартат—аммиак-лиаза      (4.3.1.1) 84 380 460 463 794
Ассоциативно-диссоциативные модели кооперативности      589—591
АТР, как депо энергии      714 722 818 888—890
АТР, как переносчик фосфата      713—714
АТР, образование      888—889
АТР, роль в процессе образования ферментов      817—819 867—868
АТР, роль в синтезе полипептидов      844 849 867—868 883
АТР, свободная энергия гидролиза      714 818 888
АТР, участие в ферментативных реакциях, колориметрический метод определения      43
АТР, функции      713—714 817—818 888—890
АТР-фосфорибозилтрансфераза      (2.4.2.17) 796
АТР-цитрат(про-3S)-лиаза      (4.1.3.8) 913
АТРаза (аденозинтрифосфатаза)      (3.6.1.3) 108 240—241 252—253 406 769 798 888—889 897 903 910
Ауксотрофные мутанты бактерий      845
Аутокаталитический процесс      24
Аффинная метка      403
1 2 3 4 5 6 7 8
blank
Реклама
blank
blank
HR
@Mail.ru
       © Электронная библиотека попечительского совета мехмата МГУ, 2004-2020
Электронная библиотека мехмата МГУ | Valid HTML 4.01! | Valid CSS! О проекте